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万見
- PDB-2pmt: GLUTATHIONE TRANSFERASE FROM PROTEUS MIRABILIS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pmt
タイトルGLUTATHIONE TRANSFERASE FROM PROTEUS MIRABILIS
要素GLUTATHIONE TRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE-CONJUGATING / A PUTATIVE OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione transferase / glutathione transferase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal ...Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase GST-6.0
類似検索 - 構成要素
生物種Proteus mirabilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Rossjohn, J. / Polekhina, G. / Feil, S.C. / Allocati, N. / Masulli, M. / Diilio, C. / Parker, M.W.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: A mixed disulfide bond in bacterial glutathione transferase: functional and evolutionary implications.
著者: Rossjohn, J. / Polekhina, G. / Feil, S.C. / Allocati, N. / Masulli, M. / De Illio, C. / Parker, M.W.
履歴
登録1998年4月28日処理サイト: BNL
改定 1.01999年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年1月18日Group: Derived calculations / Non-polymer description
改定 1.42024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE TRANSFERASE
B: GLUTATHIONE TRANSFERASE
C: GLUTATHIONE TRANSFERASE
D: GLUTATHIONE TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,7548
ポリマ－91,5254
非ポリマー1,2294
水00
1
A: GLUTATHIONE TRANSFERASE
B: GLUTATHIONE TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3774
ポリマ－45,7622
非ポリマー6152
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4760 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area16590 Å2
手法PISA
2
C: GLUTATHIONE TRANSFERASE
D: GLUTATHIONE TRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3774
ポリマ－45,7622
非ポリマー6152
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4780 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area16560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.885, 90.885, 117.259
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.611254, 0.655958, -0.442817), (0.661327, -0.730692, -0.169515), (-0.434758, -0.189231, -0.880442)-29.26124, 84.86531, 20.01581
2given(-0.863623, 0.490368, 0.117027), (0.48407, 0.741749, 0.464203), (0.140825, 0.457545, -0.877964)-13.86151, -18.71287, 85.06853
3given(-0.118536, 0.992918, -0.007898), (0.992935, 0.118574, 0.004433), (0.005338, -0.007317, -0.999959)-39.6834, 40.50508, 63.35114

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要素

#1: タンパク質
GLUTATHIONE TRANSFERASE / PMGST / GST B1-1


分子量: 22881.244 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Proteus mirabilis (バクテリア) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15214, glutathione transferase
#2: 化合物
ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
222-28 %PEG80001reservoir
3100 mMHEPES1reservoir
410 mMreduced DSH1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 日付: 1997年8月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 22464 / % possible obs: 85.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Rsym value: 0.147 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.382 / % possible all: 90
反射
*PLUS
Num. measured all: 60878 / Rmerge(I) obs: 0.147
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90 % / Rmerge(I) obs: 0.382

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→20 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 -5 %RANDOM
Rwork0.2086 ---
obs0.2086 23008 85.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6380 0 80 0 6460
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.2438
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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