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- PDB-2pjt: Crystal structure of the catalytic domain of MMP-13 complexed wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pjt
タイトルCrystal structure of the catalytic domain of MMP-13 complexed with WAY-344
要素Collagenase 3
キーワードHYDROLASE / MMPS / METALLOPROTEASE / MMP-13 / COLLAGENASE / ZINC CHELATOR / HYDROXAMATE / HYDROPHOBIC S1' / P1' GROUP / Calcium / Collagen degradation / Disease mutation / Extracellular matrix / Glycoprotein / Metal-binding / Polymorphism / Secreted / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / bone morphogenesis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / bone mineralization / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation ...growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / bone morphogenesis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / bone mineralization / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix / extracellular matrix organization / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin ...Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-347 / Collagenase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Xu, Z. / Huang, A. / Lovering, F. / Levin, J.I. / Mosyak, L.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structure-based design of TACE selective inhibitors: manipulations in the S1'-S3' pocket.
著者: Huang, A. / Joseph-McCarthy, D. / Lovering, F. / Sun, L. / Wang, W. / Xu, W. / Zhu, Y. / Cui, J. / Zhang, Y. / Levin, J.I.
履歴
登録2007年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagenase 3
B: Collagenase 3
C: Collagenase 3
D: Collagenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,21826
ポリマ－74,4314
非ポリマー2,78622
水2,018112
1
A: Collagenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3247
ポリマ－18,6081
非ポリマー7176
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Collagenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2846
ポリマ－18,6081
非ポリマー6775
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Collagenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3247
ポリマ－18,6081
非ポリマー7176
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Collagenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2846
ポリマ－18,6081
非ポリマー6775
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.352, 35.789, 139.405
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.94, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Collagenase 3 / Matrix metalloproteinase-13 / MMP-13


分子量: 18607.824 Da / 分子数: 4 / 断片: Catalytic domain: Residues 104-268 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP13 / プラスミド: pET21a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P45452, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-347 / TERT-BUTYL 4-({[4-(BUT-2-YN-1-YLAMINO)PHENYL]SULFONYL}METHYL)-4-[(HYDROXYAMINO)CARBONYL]PIPERIDINE-1-CARBOXYLATE


分子量: 465.563 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H31N3O6S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.67 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M MgCl2, 0.1M Hepes pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
詳細: Crystal Logic diffractometer consisting of a mini-kappa goniometer
放射モノクロメーター: Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 15836 / Num. obs: 15836 / % possible obs: 88.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.42 % / Biso Wilson estimate: -0.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.402 / Mean I/σ(I) obs: 1.88 / Num. unique all: 1746 / Rsym value: 0.402 / % possible all: 54.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1ZTQ

1ztq


解像度: 2.8→19.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1179101.19 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 759 5.1 %RANDOM
Rwork0.212 ---
all0.221 15836 --
obs0.212 14875 92.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.4846 Å2 / ksol: 0.383376 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.44 Å20 Å223.04 Å2
2---14.51 Å20 Å2
3---3.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5154 0 146 112 5412
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d28.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.68
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.961.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.552
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.062.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 92 4.9 %
Rwork0.286 1796 -
obs--71.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4344.par344.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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