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- PDB-2pim: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE THIOESTERASE, PHENYLACETIC ACID D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pim
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE THIOESTERASE, PHENYLACETIC ACID DEGRADATION-RELATED PROTEIN (REUT_B4779) FROM RALSTONIA EUTROPHA JMP134 AT 2.20 A RESOLUTION
要素Phenylacetic acid degradation-related protein
キーワードHYDROLASE / THIOESTERASE SUPERFAMILY / PHENYLACETIC ACID DEGRADATION-RELATED PROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性Acyl-CoA thioesterase N-terminal domain / Phenylacetic acid degradation-related domain / Hotdog Thioesterase / Thiol Ester Dehydrase; Chain A / HotDog domain superfamily / Roll / Alpha Beta / Phenylacetic acid degradation-related protein
機能・相同性情報
生物種Ralstonia eutropha JMP134 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Phenylacetic acid degradation-related protein (YP_298971.1) from Ralstonia eutropha JMP134 at 2.20 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phenylacetic acid degradation-related protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9961
ポリマ－14,9961
非ポリマー00
水99155
1
A: Phenylacetic acid degradation-related protein

A: Phenylacetic acid degradation-related protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9922
ポリマ－29,9922
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area11920 Å2
手法PISA
2
A: Phenylacetic acid degradation-related protein

A: Phenylacetic acid degradation-related protein

A: Phenylacetic acid degradation-related protein

A: Phenylacetic acid degradation-related protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9854
ポリマ－59,9854
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)111.774, 111.774, 46.461
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number177
Space group name H-MP622
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-181-

HOH

21A-189-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Phenylacetic acid degradation-related protein


分子量: 14996.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ralstonia eutropha JMP134 (バクテリア)
生物種: Cupriavidus necator / 遺伝子: YP_298971.1, Reut_B4779 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q46RV7
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.96 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.86
詳細: NANODROP, 1.32M Sodium citrate, 0.1M Sodium cacodylate pH 6.86, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837, 0.97934
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月1日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979341
反射解像度: 2.2→28.748 Å / Num. obs: 9118 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 0.141 / Rsym value: 0.141 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.2-2.2614.30.8940.892516460.894100
2.26-2.3214.50.777193326440.777100
2.32-2.3914.50.6731.189766210.673100
2.39-2.4614.40.6571.188446140.657100
2.46-2.5414.50.491.583845780.49100
2.54-2.6314.40.4241.882545740.424100
2.63-2.7314.40.3592.178725470.359100
2.73-2.8414.40.312.575805280.31100
2.84-2.9714.30.2253.374175200.225100
2.97-3.1114.20.1784.270584960.178100
3.11-3.2814.20.1375.366074650.137100
3.28-3.48140.1155.861804430.115100
3.48-3.72140.0986.959014230.098100
3.72-4.0213.80.0828.154683970.082100
4.02-4.413.80.079.350983700.07100
4.4-4.9213.60.06110.745703360.061100
4.92-5.6813.40.0788.340763050.078100
5.68-6.96130.0798.234112630.079100
6.96-9.8412.20.05210.326402160.052100
9.84-28.7510.20.0581013491320.05896.6

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→28.748 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 11.181 / SU ML: 0.139 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.196 / ESU R Free: 0.172
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 514 5.6 %RANDOM
Rwork0.182 ---
all0.185 ---
obs0.185 9116 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.728 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.32 Å2-1.16 Å20 Å2
2---2.32 Å20 Å2
3---3.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.748 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数956 0 0 55 1011
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.022986
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02948
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6041.9841338
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80332180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3665135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.33623.2540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.04615163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.4531511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021137
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02198
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.2171
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1860.2921
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1670.2477
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.2670
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2010.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2290.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2810.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1650.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1733773
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5183281
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9951049
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.7738345
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.14311289
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 27 -
Rwork0.22 616 -
obs-643 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.25650.33651.30654.40290.50731.97230.1252-1.1765-0.94040.7783-0.0672-0.26620.161-0.1173-0.0581-0.01430.006-0.11790.03460.25410.153230.17125.09312.705
23.1987-0.51620.11013.8870.07721.52030.1095-0.3252-0.48320.0631-0.0454-0.14790.09980.0494-0.0641-0.21910.0142-0.0382-0.20210.0721-0.104130.05534.6072.478
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
115 - 366 - 37
2237 - 13638 - 137

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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