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- PDB-2pie: Crystal structure of the FHA domain of RNF8 in complex with its o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pie
タイトルCrystal structure of the FHA domain of RNF8 in complex with its optimal phosphopeptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
  • phosphopeptide
キーワードLIGASE / FHA domain / phosphopeptide / complex / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm DNA condensation / protein K6-linked ubiquitination / isotype switching / response to ionizing radiation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein K63-linked ubiquitination / signal transduction in response to DNA damage / ubiquitin ligase complex / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination ...sperm DNA condensation / protein K6-linked ubiquitination / isotype switching / response to ionizing radiation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein K63-linked ubiquitination / signal transduction in response to DNA damage / ubiquitin ligase complex / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / interstrand cross-link repair / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / positive regulation of DNA repair / epigenetic regulation of gene expression / ubiquitin binding / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / RING-type E3 ubiquitin transferase / double-strand break repair via nonhomologous end joining / ubiquitin protein ligase activity / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / midbody / ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone binding / chromosome, telomeric region / cell division / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF8 / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SMAD/FHA domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF8 / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SMAD/FHA domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Grant, R.A. / Yaffe, M.B.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: RNF8 Transduces the DNA-Damage Signal via Histone Ubiquitylation and Checkpoint Protein Assembly.
著者: Huen, M.S. / Grant, R. / Manke, I. / Minn, K. / Yu, X. / Yaffe, M.B. / Chen, J.
履歴
登録2007年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF8
F: phosphopeptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8122
ポリマ－16,8122
非ポリマー00
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.632, 76.865, 120.744
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF8 / RING finger protein 8


分子量: 15791.998 Da / 分子数: 1 / 断片: N terminal FHA domain of RNF8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF8, KIAA0646 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2
参照: UniProt: O76064, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド phosphopeptide


分子量: 1020.032 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic phosphopeptide
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.51 %
結晶化温度: 277 K / 手法: batch crystallization / pH: 8
詳細: 4 mM Tris pH 8, 4 mM NaCl, 0.4 mM DTT, pH 8.0, batch crystallization, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979462 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月11日
放射モノクロメーター: silicon crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979462 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→50 Å / Num. obs: 35871 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 1.719 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 1.35→1.4 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.354 / Num. unique all: 3534 / Χ2: 0.507 / % possible all: 100

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位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation4.5 Å31.55 Å
Translation4.5 Å31.55 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CSW

2csw


解像度: 1.35→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 1.507 / SU ML: 0.032 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.056 / ESU R Free: 0.056 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.198 1812 5.1 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.182 35808 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.494 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.65 Å20 Å20 Å2
2--0.85 Å20 Å2
3----0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1239 0 0 190 1429
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221282
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02891
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5391.9621757
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90832173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.765167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.27923.65163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.62415230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2891511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2181
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021463
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02270
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.2182
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1920.2878
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1770.2591
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.2711
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.10.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4270.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.4030.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1120.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1771.51000
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2261.5309
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.32221236
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0373630
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8354.5512
LS精密化 シェル解像度: 1.351→1.386 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 126 -
Rwork0.202 2435 -
obs-2561 97.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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