[日本語] English
万見
- PDB-2pg8: Crystal structure of R254K mutanat of DpgC with bound substrate analog -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pg8
タイトルCrystal structure of R254K mutanat of DpgC with bound substrate analog
要素DpgC
キーワードLIGAND BINDING PROTEIN / Protein-ligand complex
機能・相同性
機能・相同性情報


(3,5-dihydroxyphenyl)acetyl-CoA 1,2-dioxygenase / oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygen / fatty acid beta-oxidation / antibiotic biosynthetic process / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1300 / : / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1300 / : / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OXYGEN MOLECULE / Chem-YE1 / (3,5-dihydroxyphenyl)acetyl-CoA 1,2-dioxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces toyocaensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Fielding, E.N.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Substrate Recognition and Catalysis by the Cofactor-Independent Dioxygenase DpgC.
著者: Fielding, E.N. / Widboom, P.F. / Bruner, S.D.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Basis of cofactor independent dioxygenation in vancomycin biosynthesis
著者: Widboom, P.F. / Fielding, E.N. / Liu, Y. / Bruner, S.D.
履歴
登録2007年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DpgC
B: DpgC
C: DpgC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,7348
ポリマ－137,9693
非ポリマー2,7665
水2,216123
1
A: DpgC
B: DpgC
C: DpgC
ヘテロ分子

A: DpgC
B: DpgC
C: DpgC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)281,46916
ポリマ－275,9376
非ポリマー5,53210
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,-y,z1
Buried area27410 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area89640 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)139.054, 155.309, 169.208
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 DpgC


分子量: 45989.508 Da / 分子数: 3 / 変異: R254K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces toyocaensis (バクテリア)
株: NRRL 15009 / 遺伝子: DpgC / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DE3(BL21) / 参照: UniProt: Q8KLK7
#2: 化合物 ChemComp-YE1 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINO-9H-PURIN-9-YL)-4-HYDROXY-3-(PHOSPHONOOXY)TETRAHYDROFURAN-2-YL]METHYL (3R)-4-({3-[(2-{[(3,5-DIHYDROXYPHENYL)ACETYL]AMINO}ETHYL)AMINO]-3-OXOPROPYL}AMINO)-3-HYDROXY-2,2-DIMETHYL-4-OXOBUTYL DIHYDROGEN DIPHOSPHATE


分子量: 900.615 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H43N8O19P3
#3: 化合物 ChemComp-OXY / OXYGEN MOLECULE / ペルオキシラジカル


分子量: 31.999 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 15% PEG 4000, 0.1M sodium citrate, 0.15M ammonium acetate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月15日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 73908 / Num. obs: 73630 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.158 / Χ2: 1.899 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.749 / Num. unique all: 7244 / Χ2: 0.981 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2NP9

2np9


解像度: 3→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.367 7013 6.2 %random
Rwork0.331 ---
obs-69142 61.2 %-
溶媒の処理Bsol: 28.746 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 44.724 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.795 Å20 Å20 Å2
2--23.497 Å20 Å2
3----30.292 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.6 Å0.52 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9619 0 181 123 9923
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.0091.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.3462
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.7642
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.1372.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.015
Rfactor反射数%反射
Rfree0.421 770 -
Rwork0.383 --
obs-7527 82.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3YE1_o2.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る