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- PDB-2pfl: CRYSTAL STRUCTURE OF PFL FROM E.COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pfl
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF PFL FROM E.COLI
要素PROTEIN (PYRUVATE FORMATE-LYASE)
キーワードLYASE / GLYCYL RADICAL ENZYME / TRANSFERASE / GLUCOSE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


glycolytic fermentation via PFL pathway / formate C-acetyltransferase / formate C-acetyltransferase activity / glucose metabolic process / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Formate acetyltransferase / : / Formate C-acetyltransferase glycine radical, conserved site / Glycine radical domain signature. / Pyruvate formate lyase domain / Pyruvate formate lyase-like / Pyruvate formate-lyase domain profile. / Glycine radical / Glycine radical domain / Glycine radical domain profile. ...Formate acetyltransferase / : / Formate C-acetyltransferase glycine radical, conserved site / Glycine radical domain signature. / Pyruvate formate lyase domain / Pyruvate formate lyase-like / Pyruvate formate-lyase domain profile. / Glycine radical / Glycine radical domain / Glycine radical domain profile. / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain - #20 / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Formate acetyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Becker, A. / Fritz-Wolf, K. / Kabsch, W. / Knappe, J. / Schultz, S. / Wagner, A.F.V.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structure and mechanism of the glycyl radical enzyme pyruvate formate-lyase.
著者: Becker, A. / Fritz-Wolf, K. / Kabsch, W. / Knappe, J. / Schultz, S. / Volker Wagner, A.F.
履歴
登録1999年5月26日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PYRUVATE FORMATE-LYASE)
B: PROTEIN (PYRUVATE FORMATE-LYASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,7736
ポリマ－170,6562
非ポリマー1174
水13,367742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4370 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area48860 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)159.020, 159.020, 160.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.912, 0.4057, 0.06), (0.4068, 0.8762, 0.2583), (0.0522, 0.26, -0.9642)
ベクター: 131.4321, -52.2691, 172.97569)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PYRUVATE FORMATE-LYASE) / PFL


分子量: 85327.898 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09373, formate C-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 742 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細EACH CHAIN OF THE HOMODIMER WAS MODELED WITH ONE CHLORIDE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 7.3 / 詳細: pH 7.3
結晶化
*PLUS
手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
225 mMMops/NH31drop
350 mM1dropNH4Cl
410 mMdithiothreitol1drop
53 mM1dropNaN3
616 %(w/v)PEG10001drop
725 mMMops/NH31reservoir
850 mM1reservoirNH4Cl
91 mMdithiothreitol1reservoir
101 mMEDTA1reservoir
113 mM1reservoirNaN3
122 mM1reservoirMgCl2
1324-30 %(w/v)PEG10001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8467
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8467 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. obs: 45502 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 63.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088
反射
*PLUS
Num. measured all: 186926

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high rms absF: 558066.29 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: DISORDERED REGIONS (RESIDUES A1-A3 AND B1-B3) WERE MODELED STEREOCHEMICALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2424 2161 4.7 %RANDOM
Rwork0.2024 ---
obs-45198 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 24.23 Å2 / ksol: 0.2903 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.205 Å20 Å20 Å2
2---0.205 Å20 Å2
3---0.41 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11976 0 4 742 12722
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.7861.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.0512
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.3812
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.6972.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 358 4.7 %
Rwork0.305 7193 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein.paramPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water.paramWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3oxm.par
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.paramION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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