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- PDB-2pb4: Crystal structure of PH0725 from Pyrococcus horikoshii OT3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pb4
タイトルCrystal structure of PH0725 from Pyrococcus horikoshii OT3
要素diphthine synthase
キーワードTRANSFERASE / Methyltransferase / S-adenosyl-L-methionine / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


diphthine synthase / diphthine synthase activity / protein histidyl modification to diphthamide / methylation
類似検索 - 分子機能
Diphthine synthase / Tetrapyrrole methylase, N-terminal domain / Tetrapyrrole methylase, C-terminal domain / Methyltransferase, Cobalt-precorrin-4 Transmethylase; Domain 2 / Tetrapyrrole methylase, subdomain 2 / Cobalt-precorrin-4 Transmethylase; domain 1 / Tetrapyrrole methylase / Tetrapyrrole (Corrin/Porphyrin) Methylases / Tetrapyrrole methylase, subdomain 1 / Tetrapyrrole methylase superfamily ...Diphthine synthase / Tetrapyrrole methylase, N-terminal domain / Tetrapyrrole methylase, C-terminal domain / Methyltransferase, Cobalt-precorrin-4 Transmethylase; Domain 2 / Tetrapyrrole methylase, subdomain 2 / Cobalt-precorrin-4 Transmethylase; domain 1 / Tetrapyrrole methylase / Tetrapyrrole (Corrin/Porphyrin) Methylases / Tetrapyrrole methylase, subdomain 1 / Tetrapyrrole methylase superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Diphthine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Yamamoto, H. / Taketa, M. / Kageyama, Y. / Matsuura, Y. / Kunishima, N. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of PH0725 from Pyrococcus horikoshii OT3
著者: Sugahara, M. / Kunishima, N.
履歴
登録2007年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: diphthine synthase
B: diphthine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7995
ポリマ－59,2312
非ポリマー5693
水7,837435
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5500 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area21310 Å2
手法PISA
2
A: diphthine synthase
B: diphthine synthase
ヘテロ分子

A: diphthine synthase
B: diphthine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,59910
ポリマ－118,4624
非ポリマー1,1376
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_466y-1,x+1,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)104.786, 104.786, 139.742
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 diphthine synthase / Diphthamide biosynthesis methyltransferase


分子量: 29615.381 Da / 分子数: 2 / 変異: K132M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 遺伝子: dphB / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: O58456, diphthine synthase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 435 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 %
結晶化温度: 291 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.5
詳細: 3.85M Sodium Formate, 0.1M Sodium Acetate, pH5.5, MICROBATCH, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 46052 / Num. obs: 46052 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 38.453 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 4495 / Rsym value: 0.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER
開始モデル: PDB ENTRY 1WNG

1wng


解像度: 2.1→19.72 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 2286 -RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.215 45969 99.9 %-
all-46015 --
原子変位パラメータBiso mean: 39.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å20 Å20 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3---0.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4170 0 38 435 4643
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.016
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 384 -
Rwork0.286 --
obs-7530 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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