[日本語] English
万見
- PDB-2p8w: Fitted structure of eEF2 in the 80S:eEF2:GDPNP cryo-EM reconstruction -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p8w
タイトルFitted structure of eEF2 in the 80S:eEF2:GDPNP cryo-EM reconstruction
要素
  • Elongation factor 2
  • Elongation factor Tu-B
キーワードTRANSLATION / elongation / translocation / GTPase / 80S ribosome
機能・相同性
機能・相同性情報


Peptide chain elongation / Synthesis of diphthamide-EEF2 / positive regulation of translational elongation / Protein methylation / translational elongation / translation elongation factor activity / Neutrophil degranulation / maintenance of translational fidelity / ribosome binding / protein-folding chaperone binding ...Peptide chain elongation / Synthesis of diphthamide-EEF2 / positive regulation of translational elongation / Protein methylation / translational elongation / translation elongation factor activity / Neutrophil degranulation / maintenance of translational fidelity / ribosome binding / protein-folding chaperone binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / rRNA binding / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / GTP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Elongation factor 2 / Elongation factor Tu-B
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Thermus thermophilus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.3 Å
データ登録者Taylor, D.J. / Nilsson, J. / Merrill, A.R. / Andersen, G.R. / Nissen, P. / Frank, J.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2007
タイトル: Structures of modified eEF2 80S ribosome complexes reveal the role of GTP hydrolysis in translocation.
著者: Derek J Taylor / Jakob Nilsson / A Rod Merrill / Gregers Rom Andersen / Poul Nissen / Joachim Frank /
要旨: On the basis of kinetic data on ribosome protein synthesis, the mechanical energy for translocation of the mRNA-tRNA complex is thought to be provided by GTP hydrolysis of an elongation factor (eEF2 ...On the basis of kinetic data on ribosome protein synthesis, the mechanical energy for translocation of the mRNA-tRNA complex is thought to be provided by GTP hydrolysis of an elongation factor (eEF2 in eukaryotes, EF-G in bacteria). We have obtained cryo-EM reconstructions of eukaryotic ribosomes complexed with ADP-ribosylated eEF2 (ADPR-eEF2), before and after GTP hydrolysis, providing a structural basis for analyzing the GTPase-coupled mechanism of translocation. Using the ADP-ribosyl group as a distinct marker, we observe conformational changes of ADPR-eEF2 that are due strictly to GTP hydrolysis. These movements are likely representative of native eEF2 motions in a physiological context and are sufficient to uncouple the mRNA-tRNA complex from two universally conserved bases in the ribosomal decoding center (A1492 and A1493 in Escherichia coli) during translocation. Interpretation of these data provides a detailed two-step model of translocation that begins with the eEF2/EF-G binding-induced ratcheting motion of the small ribosomal subunit. GTP hydrolysis then uncouples the mRNA-tRNA complex from the decoding center so translocation of the mRNA-tRNA moiety may be completed by a head rotation of the small subunit.
履歴
登録2007年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42019年12月18日Group: Derived calculations / Other / カテゴリ: atom_sites / cell / struct_conn
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1342
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1342
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
T: Elongation factor 2
S: Elongation factor Tu-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,7583
ポリマ－97,2362
非ポリマー5221
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質 Elongation factor 2 / EF-2 / Translation elongation factor 2 / Eukaryotic elongation factor 2 / eEF2 / Ribosomal translocase


分子量: 93407.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32324
#2: タンパク質・ペプチド Elongation factor Tu-B / EF-Tu-B


分子量: 3829.122 Da / 分子数: 1 / Fragment: SWITCH 1 LOOP / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 参照: UniProt: P60339
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: 80S ribosome / タイプ: RIBOSOME
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.096 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil holey-Carbon film grids
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: rapid-freezing in liquid ethane

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2005年7月7日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 39000 X / 倍率（補正後）: 37642 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.26 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1RSRefモデルフィッティングTNT implementation of RSRef
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction of 3D-maps by Wiener filtration
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: 3D projection matching, conjugate gradients with regularization
解像度: 11.3 Å / 粒子像の数: 93807 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.86 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.86 Å / 倍率補正: TMV / 詳細: SPIDER package / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 15 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Maximization of correlation-coefficient
詳細: METHOD--Real-space refinement using rigid bodies REFINEMENT PROTOCOL--TNT implementation of RSRef
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
11U2R

1u2r

T1
21EFT

1eft

S1
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6601 0 32 0 6633

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る