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万見
- PDB-2p8g: Crystal structure of phenolic acid decarboxylase (2635953) from B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p8g
タイトルCrystal structure of phenolic acid decarboxylase (2635953) from Bacillus subtilis at 1.36 A resolution
要素Phenolic acid decarboxylase
キーワードLYASE / 2635953 / Phenolic acid decarboxylase (PAD) / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


phenacrylate decarboxylase / carboxy-lyase activity / catabolic process / response to toxic substance
類似検索 - 分子機能
Phenolic acid decarboxylase / Phenolic acid decarboxylase (PAD) / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phenolic acid decarboxylase PadC
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.36 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of phenolic acid decarboxylase (2635953) from Bacillus subtilis at 1.36 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.72023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.82024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN. ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). EBI PISA ANALYSIS SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. THE RESIDUE LYS 146 HAS BEEN MUTATED TO TYR.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phenolic acid decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0169
ポリマ－19,5201
非ポリマー4978
水4,576254
1
A: Phenolic acid decarboxylase
ヘテロ分子

A: Phenolic acid decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,03318
ポリマ－39,0402
非ポリマー99316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation24_565-z+3/4,-y+7/4,-x+3/41
単位格子
Length a, b, c (Å)117.475, 117.475, 117.475
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number213
Space group name H-MP4132

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要素

#1: タンパク質 Phenolic acid decarboxylase / PAD


分子量: 19519.801 Da / 分子数: 1 / 変異: K146Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 遺伝子: padC, pad, BSU34400 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100
参照: UniProt: O07006, 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; カルボキシル基の付加脱離
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.44 %
解説: THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT USING PDB ENTRY 2GC9 AS A TEMPLATE AGAINST A 1.6A DATASET FROM ANOTHER CRYSTAL. THE STRUCTURE WAS SUBSEQUENTLY REFINED AGAINST THIS DATASET AT 1.36A RESOLUTION.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: NANODROP, 0.2M NaCl, 10.0% PEG 8000, 1.0M LiCl, 20.0% PEG 6000, 0.1M Na,K Phosphate pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月21日
放射モノクロメーター: Single crystal, cylindrically bent, asymmetrically cut Si(220) crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.36→58.722 Å / Num. obs: 59580 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 18.2 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.01 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.36-1.438.10.76753283231.03697.4
1.43-1.5213110565681180.755100
1.52-1.6320.11.515383676700.494100
1.63-1.7620.82.414874571660.305100
1.76-1.9221.3414089766080.179100
1.92-2.1521.96.213201460170.116100
2.15-2.4821.97.911734553480.088100
2.48-3.0421.679849645670.089100
3.04-4.320.311.27317536120.053100
4.3-83.0420.414.44382421510.037100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
REFMAC5.2.0019精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQUANTUMデータ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2CG9

2cg9


解像度: 1.36→58.722 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.975 / SU B: 1.059 / SU ML: 0.021 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.034 / ESU R Free: 0.035 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. EDO MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYO SOLUTION ARE MODELED. 4. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.146 2999 5.1 %RANDOM
Rwork0.133 ---
all0.134 ---
obs0.134 59375 99.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.486 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.36→58.722 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1348 0 32 254 1634
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221456
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4891.9411967
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84732451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8285173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.90224.05179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.43715247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.996159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2200
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021609
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02308
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2289
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.210.21129
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1970.2746
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.2779
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.2207
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.230.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2780.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1460.231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6663868
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3533333
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.13551352
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7138707
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.66211609
LS精密化 シェル解像度: 1.36→1.395 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 218 -
Rwork0.257 3892 -
obs-4110 94.57 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.664 Å / Origin y: 96.845 Å / Origin z: 92.106 Å
111213212223313233
T-0.0285 Å20.0064 Å20.0025 Å2--0.034 Å20.0026 Å2---0.0387 Å2
L0.6993 °2-0.1819 °20.0446 °2-0.2286 °2-0.2071 °2--0.2338 °2
S-0.0002 Å °-0.0256 Å °0.0049 Å °0.0388 Å °0.0081 Å °-0.0041 Å °-0.0133 Å °0.0066 Å °-0.0079 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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