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万見
- PDB-2ovr: Structure of the Skp1-Fbw7-CyclinEdegN complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ovr
タイトルStructure of the Skp1-Fbw7-CyclinEdegN complex
要素
  • F-box/WD repeat protein 7
  • S-phase kinase-associated protein 1A
  • cyclinE N-terminal degron
キーワードTRANSCRIPTION/CELL CYCLE / F-box / WD40 domains / double phosphorylation / TRANSCRIPTION-CELL CYCLE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of SREBP signaling pathway / negative regulation of triglyceride biosynthetic process / negative regulation of hepatocyte proliferation / regulation of lipid storage / ubiquitin recycling / ubiquitin-protein transferase activator activity / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / F-box domain binding / regulation of mitophagy / regulation of cell cycle G1/S phase transition ...negative regulation of SREBP signaling pathway / negative regulation of triglyceride biosynthetic process / negative regulation of hepatocyte proliferation / regulation of lipid storage / ubiquitin recycling / ubiquitin-protein transferase activator activity / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / F-box domain binding / regulation of mitophagy / regulation of cell cycle G1/S phase transition / negative regulation of osteoclast development / PcG protein complex / positive regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / phosphothreonine residue binding / maintenance of protein location in nucleus / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / vasculature development / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / ubiquitin ligase activator activity / : / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / sister chromatid cohesion / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Prolactin receptor signaling / lipid homeostasis / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of Notch signaling pathway / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein K48-linked ubiquitination / molecular function activator activity / cyclin binding / positive regulation of protein ubiquitination / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / ubiquitin binding / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of CRY and PER proteins / Activation of NF-kappaB in B cells / Iron uptake and transport / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of circadian rhythm / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / beta-catenin binding / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / protein polyubiquitination / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of RUNX2 expression and activity / cellular response to UV / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / rhythmic process / Downstream TCR signaling / regulation of protein localization / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / chromosome / Neddylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein stabilization / protein ubiquitination / chromatin remodeling / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / DNA repair / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / nucleolus / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Monooxygenase - #50 / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box domain ...Monooxygenase - #50 / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box domain / Monooxygenase / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-phase kinase-associated protein 1 / F-box/WD repeat-containing protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Hao, B. / Oehlmann, S. / Sowa, M.E. / Harper, J.W. / Pavletich, N.P.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: Structure of a Fbw7-Skp1-Cyclin E Complex: Multisite-Phosphorylated Substrate Recognition by SCF Ubiquitin Ligases
著者: Hao, B. / Oehlmann, S. / Sowa, M.E. / Harper, J.W. / Pavletich, N.P.
履歴
登録2007年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-phase kinase-associated protein 1A
B: F-box/WD repeat protein 7
C: cyclinE N-terminal degron
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,23615
ポリマ－68,0843
非ポリマー1,15312
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6560 Å2
ΔGint-178 kcal/mol
Surface area26930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)232.558, 232.558, 107.659
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-6-

HOH

21B-36-

HOH

31B-91-

HOH

41B-159-

HOH

51B-163-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 S-phase kinase-associated protein 1A / Skp1 / Cyclin A/CDK2-associated protein p19 / p19A / p19skp1 / RNA polymerase II elongation factor- ...Skp1 / Cyclin A/CDK2-associated protein p19 / p19A / p19skp1 / RNA polymerase II elongation factor-like protein / Organ of Corti protein 2 / OCP-II protein / OCP-2 / Transcription elongation factor B / SIII


分子量: 16853.164 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-147 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SKP1A, EMC19, OCP2, SKP1, TCEB1L / プラスミド: engineered pGEX vector / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P63208
#2: タンパク質 F-box/WD repeat protein 7 / Fbw7 / F-box and WD-40 domain protein 7 / F-box protein FBX30 / hCdc4 / Archipelago homolog / hAgo / SEL-10


分子量: 50279.410 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal residues 263-707 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FBXW7, FBW7, FBX30, SEL10 / プラスミド: engineered pGEX vector / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q969H0
#3: タンパク質・ペプチド cyclinE N-terminal degron


分子量: 950.990 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal / 由来タイプ: 合成 / 詳細: sequence occurs naturally in Homo sapiens
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes-Na, 1.12 M Li2SO4, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 8-BM / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 51020 / Num. obs: 50357 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 49.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.287 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / Num. unique all: 5011 / Rsym value: 0.287 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Skp1, b-TrCP1, and Cdc4

解像度: 2.5→19.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 451100.61 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1966 4 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.225 49288 96.8 %-
all-50357 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.2716 Å2 / ksol: 0.319045 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.42 Å20 Å20 Å2
2--3.42 Å20 Å2
3----6.84 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4647 0 60 200 4907
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 309 3.9 %
Rwork0.333 7579 -
obs--94.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3localtoppa
X-RAY DIFFRACTION4localtoppa
X-RAY DIFFRACTION5ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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