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- PDB-2ou2: Acetyltransferase domain of Human HIV-1 Tat interacting protein, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ou2
タイトルAcetyltransferase domain of Human HIV-1 Tat interacting protein, 60kDa, isoform 3
要素Histone acetyltransferase HTATIP
キーワードTRANSFERASE / Histone acetyltransferase HTATIP / TIP / TIP60 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide crotonyltransferase activity / histone H2A acetyltransferase activity / positive regulation of protein acetylation / positive regulation of mitotic sister chromatid segregation / peptidyl-lysine acetylation / piccolo histone acetyltransferase complex / Sensing of DNA Double Strand Breaks / peptide butyryltransferase activity / lipid droplet disassembly / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity ...peptide crotonyltransferase activity / histone H2A acetyltransferase activity / positive regulation of protein acetylation / positive regulation of mitotic sister chromatid segregation / peptidyl-lysine acetylation / piccolo histone acetyltransferase complex / Sensing of DNA Double Strand Breaks / peptide butyryltransferase activity / lipid droplet disassembly / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / sperm DNA condensation / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / peptide lactyltransferase (CoA-dependent) activity / Swr1 complex / histone H4 acetyltransferase activity / positive regulation of circadian rhythm / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / regulation of double-strand break repair / positive regulation of innate immune response / positive regulation of aggrephagy / Cardiogenesis / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / neural tube development / positive regulation of regulatory T cell differentiation / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / protein-lysine-acetyltransferase activity / negative regulation of interleukin-2 production / response to ionizing radiation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / mitotic spindle pole / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NuA4 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / spermatid development / establishment of mitotic spindle orientation / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / positive regulation of myoblast differentiation / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / cellular response to glucose starvation / histone acetyltransferase / positive regulation of autophagy / neurogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / nucleotide-excision repair / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / cellular response to estradiol stimulus / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / cellular response to glucose stimulus / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / kinetochore / HDR through Homologous Recombination (HRR) / cellular senescence / nucleosome / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of apoptotic process / DNA-binding transcription factor binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / DNA damage response
類似検索 - 分子機能
N-acetyl transferase-like / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 ...N-acetyl transferase-like / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Histone acetyltransferase KAT5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Min, J. / Wu, H. / Dombrovski, L. / Loppnau, P. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of acetyltransferase domain of Human HIV-1 Tat interacting protein in complex with acetylcoenzyme A.
著者: Wu, H. / Min, J. / Dombrovski, L. / Loppnau, P. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Plotnikov, A.N.
履歴
登録2007年2月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase HTATIP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8153
ポリマ－32,9401
非ポリマー8752
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.632, 107.632, 133.731
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase HTATIP / 60 kDa Tat interactive protein / Tip60 / HIV-1 Tat interactive protein / cPLA(2)-interacting protein


分子量: 32940.055 Da / 分子数: 1 / 断片: Acetyltransferase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HTATIP, TIP60 / プラスミド: Pet28a_MHL / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q92993, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: Purified HTATIP was complexed with acetylcoenzyme A (AcCoA) (Sigma) at 1:10 molar ratio of protein:AcCoA and crystallized using the hanging drop vapor diffusion method at 20 deg C by mixing 1 ...詳細: Purified HTATIP was complexed with acetylcoenzyme A (AcCoA) (Sigma) at 1:10 molar ratio of protein:AcCoA and crystallized using the hanging drop vapor diffusion method at 20 deg C by mixing 1 microliter of the protein solution with 1 microliter of the reservoir solution containing 16% PEG3350, 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.6., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月20日
放射モノクロメーター: si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→83.92 Å / Num. all: 17598 / Num. obs: 17598 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 9.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2GIV

2giv


解像度: 2.3→83.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 6.075 / SU ML: 0.151 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.263 / ESU R Free: 0.212 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25215 893 5.1 %RANDOM
Rwork0.21983 ---
obs0.22145 16701 98.77 %-
all-16701 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.852 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.99 Å20 Å20 Å2
2--0.99 Å20 Å2
3----1.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→83.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2046 0 52 30 2128
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222150
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4552.0142908
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7165243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.37723.47495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.36115385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8351511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2314
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021575
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.2862
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.21437
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.275
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2210.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1770.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8291.51272
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.41821998
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.97331025
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0554.5910
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 66 -
Rwork0.277 1210 -
obs--99.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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