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- PDB-2ose: Crystal Structure of the Mimivirus Cyclophilin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ose
タイトルCrystal Structure of the Mimivirus Cyclophilin
要素Probable peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
キーワードISOMERASE / mimivirus / cyclophilin
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / virion component / host cell cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural PPIase-like protein L605
類似検索 - 構成要素
生物種Mimivirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Eisenmesser, E.Z. / Thai, V. / Renesto, P. / Raoult, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural, biochemical, and in vivo characterization of the first virally encoded cyclophilin from the Mimivirus.
著者: Thai, V. / Renesto, P. / Fowler, C.A. / Brown, D.J. / Davis, T. / Gu, W. / Pollock, D.D. / Kern, D. / Raoult, D. / Eisenmesser, E.Z.
履歴
登録2007年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6423
ポリマ－26,5711
非ポリマー712
水1,38777
1
A: Probable peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
ヘテロ分子

A: Probable peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
ヘテロ分子

A: Probable peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,9259
ポリマ－79,7133
非ポリマー2136
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555z+1/2,-x+1/2,-y1
crystal symmetry operation12_554-y+1/2,-z,x-1/21
Buried area4560 Å2
ΔGint-67.9 kcal/mol
Surface area26860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.032, 95.032, 95.032
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213
詳細The biological assembly is possibly a trimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: Z,X,Y and Y,Z,X

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要素

#1: タンパク質 Probable peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / PPIase / Rotamase


分子量: 26570.861 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mimivirus (ウイルス) / 属: Mimivirus / 遺伝子: MIMI_L605 / プラスミド: pET15-B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5UP71, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M sodium phosphate monobasic monohydrate, 0.1 M potassium phosphate monobasic, 0.1 M MES monohydrate (pH 6.5), and 2 M sodium chloride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月30日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→67.27 Å / Num. all: 18528 / Num. obs: 18528 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 0.988 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.04→2.11 Å / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.712 / Num. unique all: 1836 / Χ2: 0.938 / % possible all: 100

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位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å14.84 Å
Translation3 Å14.84 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BIT

2bit


解像度: 2.04→67.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 4.075 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.171 / ESU R Free: 0.162 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 948 5.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.216 18485 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.792 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→67.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1558 0 2 77 1637
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221593
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4891.9682158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7065192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.55924.19881
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.22215260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8571510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2230
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021240
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2643
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21065
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.290
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1640.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2210.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1961.51003
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.81221565
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4833683
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.74.5593
LS精密化 シェル解像度: 2.04→2.093 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 61 -
Rwork0.246 1273 -
obs-1334 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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