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万見
- PDB-2osd: Crystal structure of a vinyl-4-reductase family protein (mj_1460)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2osd
タイトルCrystal structure of a vinyl-4-reductase family protein (mj_1460) from methanocaldococcus jannaschii dsm at 2.40 A resolution
要素Hypothetical protein MJ1460
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


4-vinyl reductase, 4VR / V4R domain / V4R / Trafficking protein particle complex subunit 3 / Muramoyl-pentapeptide Carboxypeptidase; domain 2 / NO signalling/Golgi transport ligand-binding domain superfamily / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein MJ1460
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661 (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein MJ_1460 (1592102) from Methanococcus jannaschii at 2.30 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999 SEQUENCE 1. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE 1. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. 2. THE CONSTRUCT WAS ENGINEERED WITH THE FOLLOWING MUTATIONS: K132Y, K133Y AND K134Y

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein MJ1460
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5698
ポリマ－19,2021
非ポリマー3677
水54030
1
A: Hypothetical protein MJ1460
ヘテロ分子

A: Hypothetical protein MJ1460
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,13816
ポリマ－38,4032
非ポリマー73414
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area7460 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area13200 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)55.786, 55.786, 118.990
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Hypothetical protein MJ1460


分子量: 19201.564 Da / 分子数: 1 / 断片: V4R domain / 変異: K132Y, K133Y, K134Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661 (メタン生成菌)
生物種: Methanocaldococcus jannaschii / 株: DSM 2661, JAL-1, JCM 10045, NBRC 100440 / 遺伝子: 1592102, MJ1460 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q58855

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非ポリマー , 5種, 37分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.95 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.1
詳細: NANODROP, 0.2M CaCl2, 20.0% PEG 3350, No Buffer, pH 5.1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837, 0.97879, 0.97908
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月7日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.978791
30.979081
反射解像度: 2.3→29.748 Å / Num. obs: 8939 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.3-2.367.10.9170.845116360.917100
2.36-2.427.10.8290.945306390.829100
2.42-2.497.10.746141845910.746100
2.49-2.577.10.5781.341765910.578100
2.57-2.6670.4571.741605920.457100
2.66-2.7570.3772.138045400.377100
2.75-2.8570.2662.938175480.266100
2.85-2.977.10.23.836665200.2100
2.97-3.16.90.1495.134925030.149100
3.1-3.2570.123633364770.123100
3.25-3.436.90.16.931674590.1100
3.43-3.646.80.0798.429914370.079100
3.64-3.896.90.0689.628754190.068100
3.89-4.26.80.0581026833950.058100
4.2-4.66.70.0512.424013580.05100
4.6-5.146.60.04414.321753310.044100
5.14-5.946.40.05810.419463020.058100
5.94-7.276.30.06110.116232590.061100
7.27-10.295.90.03915.312492130.03999.6
10.29-29.754.90.03817.16351290.03894.2

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→29.748 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 15.426 / SU ML: 0.198 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.305 / ESU R Free: 0.217
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. RESIDUES 45-46 ARE DISORDERED AND NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAPS. THEY WERE NOT MODELED. 5. TWO CA, THREE ETHYLENE GLYCOL MOLECULES, ONE CL ION FROM THE CRYSTALLIZATION BUFFER WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 6. A ZN ATOM OF THE SUBUNIT IN THE ASYMMETRIC UNIT IS COORDINATED TO THE SIDE CHAINS OF HIS 116, GLU 139, CYS 142 AND CYS 150. X-RAY FLUORESCENCE EXPERIMENTS SUPPORT THE ASSIGNMENT OF THE ZINC ION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 421 4.7 %RANDOM
Rwork0.219 ---
all0.221 ---
obs0.221 8895 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.71 Å20 Å20 Å2
2--0.71 Å20 Å2
3----1.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.748 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1177 0 16 30 1223
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221234
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02845
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5741.9841665
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96232078
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.225152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.61725.92654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.23615211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg31.953151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2181
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021355
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02237
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.2241
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.2777
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1930.2587
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.2647
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.241
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.3230.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3750.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1830.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1130.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.1370.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2233790
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4463302
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.52651232
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.3688512
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.96311432
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 29 -
Rwork0.281 603 -
obs-632 99.84 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.696 Å / Origin y: 4.8495 Å / Origin z: 28.4007 Å
111213212223313233
T-0.1232 Å2-0.0169 Å2-0.0221 Å2--0.3418 Å2-0.044 Å2---0.2538 Å2
L3.7316 °20.0404 °20.1906 °2-4.8298 °21.3634 °2--5.029 °2
S-0.1126 Å °0.091 Å °0.3192 Å °-0.2104 Å °0.1143 Å °-0.1761 Å °-0.5322 Å °0.3015 Å °-0.0017 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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