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- PDB-2oqe: Crystal Structure of Hansenula polymorpha amine oxidase in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oqe
タイトルCrystal Structure of Hansenula polymorpha amine oxidase in complex with Xe to 1.6 Angstroms
要素(Peroxisomal copper amine ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / protein-derived cofactor / TPQ / Xe / xenon complex
機能・相同性
機能・相同性情報


primary-amine oxidase / primary methylamine oxidase activity / amine metabolic process / quinone binding / peroxisome / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 ...Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase, N-terminal / Copper amine oxidase, catalytic domain superfamily / Copper amine oxidase, enzyme domain / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Distorted Sandwich / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / XENON / Peroxisomal primary amine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Pichia angusta (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Johnson, B.J. / Wilmot, C.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Exploring molecular oxygen pathways in Hansenula polymorpha copper-containing amine oxidase
著者: Johnson, B.J. / Cohen, J. / Welford, R.W. / Pearson, A.R. / Schulten, K. / Klinman, J.P. / Wilmot, C.M.
履歴
登録2007年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999 SEQUENCE The author states that there is radiation damage at MET634 in the protein that is an ... SEQUENCE The author states that there is radiation damage at MET634 in the protein that is an oxidation clearly visible in chains A and B, but not in chains C,D,E, or F. The protein that went into the crystallization had an unmodified MET at position 634.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisomal copper amine oxidase
B: Peroxisomal copper amine oxidase
C: Peroxisomal copper amine oxidase
D: Peroxisomal copper amine oxidase
E: Peroxisomal copper amine oxidase
F: Peroxisomal copper amine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)452,44685
ポリマ－444,4016
非ポリマー8,04579
水68,5293804
1
A: Peroxisomal copper amine oxidase
B: Peroxisomal copper amine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,17432
ポリマ－148,1552
非ポリマー3,01930
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Peroxisomal copper amine oxidase
D: Peroxisomal copper amine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,40524
ポリマ－148,1232
非ポリマー2,28322
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Peroxisomal copper amine oxidase
F: Peroxisomal copper amine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,86629
ポリマ－148,1232
非ポリマー2,74327
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
A: Peroxisomal copper amine oxidase
B: Peroxisomal copper amine oxidase
ヘテロ分子

E: Peroxisomal copper amine oxidase
F: Peroxisomal copper amine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)302,04061
ポリマ－296,2784
非ポリマー5,76257
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area62310 Å2
ΔGint-309 kcal/mol
Surface area127790 Å2
手法PISA
5


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.403, 222.751, 103.651
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.85, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a dimer. The asymmetric unit contains three dimers.

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要素

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Peroxisomal copper amine ... , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 Peroxisomal copper amine oxidase / Methylamine oxidase


分子量: 74077.438 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 13-672 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pichia angusta (菌類) / 遺伝子: AMO / プラスミド: pDB20 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): CG379 / 参照: UniProt: P12807, EC: 1.4.3.6
#2: タンパク質
Peroxisomal copper amine oxidase / Methylamine oxidase


分子量: 74061.438 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 13-672 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pichia angusta (菌類) / 遺伝子: AMO / プラスミド: pDB20 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): CG379 / 参照: UniProt: P12807, EC: 1.4.3.6

-
非ポリマー , 4種, 3883分子

#3: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物...
ChemComp-XE / XENON / キセノン


分子量: 131.293 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Xe
#5: 化合物...
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3804 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.94 %
結晶化温度: 298 K / pH: 6
詳細: 8% PEG 8000, 0.3M potassium phosphate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K, pH 6.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月30日
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK HIGH- RESOLUTION DOUBLE-CRYSTAL
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→99 Å / Num. obs: 587360 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.373 / % possible all: 72.9

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.328 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.694
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å48.97 Å
Translation4 Å48.97 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A2V

1a2v


解像度: 1.6→46.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 1.484 / SU ML: 0.052 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.079
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. An occupancy greater than 1.0 of atom O4 on residue 405 was used to correctly model a water that is at this position when the cofactor is in ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. An occupancy greater than 1.0 of atom O4 on residue 405 was used to correctly model a water that is at this position when the cofactor is in the alternate conformer. This was required because refmac did not refine a 0.5 occupancy water and 0.5 occupancy O4 in an identical position correctly. This problem will exist at the O4 of residue 405 in chains C,D,E and F.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.188 29665 5.1 %RANDOM
Rwork0.162 ---
obs0.163 587352 96.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→46.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31206 0 324 3804 35334
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02232863
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3521.96444759
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.62854084
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.35523.7591519
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.284155232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3715204
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.24747
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0225511
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.215866
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.222223
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1250.23470
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0240.29
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1490.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.160.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.641.519999
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.204232563
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.984313499
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2274.512121
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 1585 -
Rwork0.271 29591 -
obs--69.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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