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- PDB-2oo9: crystal structure of the UBA domain from human c-Cbl ubiquitin ligase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oo9
タイトルcrystal structure of the UBA domain from human c-Cbl ubiquitin ligase
要素E3 ubiquitin-protein ligase CBL
キーワードLIGASE / alpha-helical domain / homodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / entry of bacterium into host cell / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of KIT signaling / mast cell degranulation / Interleukin-6 signaling ...regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / entry of bacterium into host cell / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of KIT signaling / mast cell degranulation / Interleukin-6 signaling / response to testosterone / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / response to starvation / protein monoubiquitination / protein autoubiquitination / FLT3 signaling by CBL mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / ephrin receptor binding / phosphotyrosine residue binding / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to activity / Regulation of signaling by CBL / response to gamma radiation / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / EGFR downregulation / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Constitutive Signaling by EGFRvIII / RING-type E3 ubiquitin transferase / Negative regulation of MET activity / receptor tyrosine kinase binding / cytokine-mediated signaling pathway / cilium / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / SH3 domain binding / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / male gonad development / ubiquitin protein ligase activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Clathrin-mediated endocytosis / growth cone / cellular response to hypoxia / ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to ethanol / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / cadherin binding / membrane raft / focal adhesion / DNA damage response / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily ...Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Ubiquitin-associated (UBA) domain / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase CBL
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kozlov, G. / Gehring, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structural basis for UBA-mediated dimerization of c-Cbl ubiquitin ligase.
著者: Kozlov, G. / Peschard, P. / Zimmerman, B. / Lin, T. / Moldoveanu, T. / Mansur-Azzam, N. / Gehring, K. / Park, M.
履歴
登録2007年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase CBL
B: E3 ubiquitin-protein ligase CBL
C: E3 ubiquitin-protein ligase CBL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5173
ポリマ－15,5173
非ポリマー00
水1,31573
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase CBL
B: E3 ubiquitin-protein ligase CBL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3452
ポリマ－10,3452
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area5640 Å2
手法PISA
2
C: E3 ubiquitin-protein ligase CBL

C: E3 ubiquitin-protein ligase CBL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3452
ポリマ－10,3452
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-11
単位格子
Length a, b, c (Å)82.025, 82.025, 56.194
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase CBL / Signal transduction protein CBL / Proto-oncogene c-CBL / Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene ...Signal transduction protein CBL / Proto-oncogene c-CBL / Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene / RING finger protein 55


分子量: 5172.457 Da / 分子数: 3 / 断片: UBA domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBL, CBL2, RNF55 / プラスミド: pGEX-4T-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P22681, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 3.8M sodium formate, 0.1M Tris, 4% (v/v) glycerol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月13日
放射モノクロメーター: Si (111) monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→58 Å / Num. all: 11674 / Num. obs: 11572 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.313 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 756 / % possible all: 95.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→19.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 8.835 / SU ML: 0.123 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.188 / ESU R Free: 0.175 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26009 549 4.7 %RANDOM
Rwork0.2163 ---
obs0.21838 11010 99.2 %-
all-11652 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.206 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1019 0 0 73 1092
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0221025
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6291.9521374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9945128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg46.97127.1753
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.0515197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.416153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2156
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02760
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.2480
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2960.2732
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1960.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2760.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1330.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4381.5682
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.62821027
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2463400
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.464.5347
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.214 47 -
Rwork0.237 756 -
obs--95.26 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.29721.8672-2.34537.19520.96333.7815-0.0143-0.69510.24210.4754-0.0898-0.66280.140.66060.10410.07960.06820.0270.13370.04370.091945.140611.4035-7.775
26.1718-0.8709-0.21745.7749-1.64668.44850.0624-0.07110.46330.2618-0.1041-0.041-0.48780.05410.04160.1260.00820.03480.0270.020.16235.407715.8709-6.6453
39.91510.4411-0.67625.44870.74465.96250.1140.2246-0.2932-0.4604-0.0646-0.26430.48560.1058-0.04940.15850.02860.01720.02170.01790.074334.1036.0618-7.8236
47.9986-5.5868-3.7827.75637.455110.52650.47930.6742-0.397-0.3882-0.66050.76970.0686-0.54910.18120.07240.0048-0.110.0603-0.05360.114612.289511.8064-8.8804
56.1723-0.98631.0316.67210.89765.13840.2035-0.0534-0.147-0.0624-0.230.24310.30320.07830.02660.1104-0.0050.00760.086-0.00310.09621.800610.1206-3.4513
68.8063-2.2353-5.39984.1781.39617.59220.36560.7724-0.1451-0.6463-0.4870.2455-0.2345-0.28390.12140.15460.0702-0.02280.0520.01090.046524.740312.6598-12.0456
747.094713.154410.1236.94863.450612.467-0.8431-0.12351.13771.51790.75690.3309-0.74620.06790.08620.40640.1891-0.0538-0.09070.079-0.007329.403425.7063-10.6573
86.1863-7.0284-8.353215.30254.881918.1283-0.48990.06440.74390.67980.7009-1.6864-1.22671.3205-0.2110.1971-0.0735-0.2504-0.0260.20230.142932.063426.3618-20.1193
910.1474-1.54063.622317.5158-0.397126.8746-0.7685-0.27130.96530.7834-0.1785-0.0477-1.7758-0.35840.9470.25030.0242-0.29-0.12360.08420.092725.031429.7584-22.911
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA854 - 8711 - 18
2X-RAY DIFFRACTION2AA872 - 88819 - 35
3X-RAY DIFFRACTION3AA889 - 89936 - 46
4X-RAY DIFFRACTION4BB855 - 8692 - 16
5X-RAY DIFFRACTION5BB870 - 88717 - 34
6X-RAY DIFFRACTION6BB888 - 89835 - 45
7X-RAY DIFFRACTION7CC858 - 8665 - 13
8X-RAY DIFFRACTION8CC867 - 88614 - 33
9X-RAY DIFFRACTION9CC887 - 89834 - 45

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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