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- PDB-2ols: The crystal structure of the phosphoenolpyruvate synthase from Ne... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ols
タイトルThe crystal structure of the phosphoenolpyruvate synthase from Neisseria meningitidis
要素Phosphoenolpyruvate synthase
キーワードTRANSFERASE / The phosphoenolpyruvate synthase / Neisseria meningitidis / MCSG / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


pyruvate, water dikinase / pyruvate, water dikinase activity / pyruvate metabolic process / gluconeogenesis / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phosphoenolpyruvate synthase / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding domain / Phosphohistidine domain / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain ...Phosphoenolpyruvate synthase / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding domain / Phosphohistidine domain / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphohistidine domain superfamily / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Glucose Oxidase; domain 1 / ATP-grasp fold, A domain / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoenolpyruvate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Zhang, R. / Duggan, E. / Bargassa, M. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of the phosphoenolpyruvate synthase from Neisseria meningitidis
著者: Zhang, R. / Duggan, E. / Bargassa, M. / Joachimiak, A.
履歴
登録2007年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoenolpyruvate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,2691
ポリマ－87,2691
非ポリマー00
水7,386410
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Phosphoenolpyruvate synthase

A: Phosphoenolpyruvate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,5382
ポリマ－174,5382
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area2900 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area59290 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)183.046, 183.046, 72.245
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1121-

HOH

詳細This protein exists as monomer

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要素

#1: タンパク質 Phosphoenolpyruvate synthase


分子量: 87268.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
株: MC58 / 遺伝子: ppsA, NMB0618 / プラスミド: PDM68 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9K0I2, pyruvate, water dikinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 410 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M Potassium nitrate, 2.2M Ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→129.1 Å / Num. all: 46028 / Num. obs: 40537 / % possible obs: 88.07 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 15.8 % / Biso Wilson estimate: 45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 21.46
反射 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 56.33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
SBC-Collectデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL-3000位相決定
SHELXEモデル構築
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→48.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 15.102 / SU ML: 0.188 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.306 / ESU R Free: 0.247
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25087 2165 5.1 %RANDOM
Rwork0.19796 ---
obs0.20058 40537 88.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.379 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8 Å20 Å20 Å2
2---0.8 Å20 Å2
3---1.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.247 Å0.306 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→48.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5584 0 0 410 5994
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225714
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023863
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7051.967721
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.18239409
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.7065723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.02124.411263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.64615979
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9781539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.210.2864
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026415
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021141
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.21458
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2050.24242
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.22696
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.23123
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2120.2349
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0210.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1940.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2370.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.220.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0731.54628
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1321.51494
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.24725774
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.02132396
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0054.51947
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 94 -
Rwork0.268 1876 -
obs--56.33 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 47.423 Å / Origin y: -5.537 Å / Origin z: 20.992 Å
111213212223313233
T-0.192 Å2-0.015 Å20.0179 Å2--0.2441 Å2-0.0607 Å2--0.2657 Å2
L1.3819 °2-0.2374 °2-0.4178 °2-0.1857 °2-0.0155 °2--0.2816 °2
S-0.0534 Å °-0.0255 Å °-0.0807 Å °0.006 Å °0.0467 Å °-0.135 Å °0.0287 Å °0.0236 Å °0.0067 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA4 - 704 - 70
2X-RAY DIFFRACTION1AA71 - 15071 - 150
3X-RAY DIFFRACTION1AA151 - 230151 - 230
4X-RAY DIFFRACTION1AA231 - 300231 - 300
5X-RAY DIFFRACTION1AA301 - 337301 - 337
6X-RAY DIFFRACTION1AA480 - 550480 - 550
7X-RAY DIFFRACTION1AA551 - 620551 - 620
8X-RAY DIFFRACTION1AA621 - 700621 - 700
9X-RAY DIFFRACTION1AA701 - 792701 - 792
10X-RAY DIFFRACTION1AA360 - 467360 - 467

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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