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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2okw | ||||||
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タイトル | A non-invasive GFP-based biosensor for mercury ions | ||||||
要素 | Green fluorescent protein | ||||||
キーワード | LUMINESCENT PROTEIN / mercury / biosensor | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Aequorea victoria (オワンクラゲ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Chapleau, R.R. / Blomberg, R. / Ford, P.C. / Sagermann, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2008 タイトル: Design of a highly specific and noninvasive biosensor suitable for real-time in vivo imaging of mercury (II) uptake. 著者: Chapleau, R.R. / Blomberg, R. / Ford, P.C. / Sagermann, M. #1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004 タイトル: Local complexity of amino acid interactions in a protein core. 著者: Jain, R.K. / Ranganathan, R. #2: ジャーナル: Science / 年: 1996 タイトル: Crystal structure of the Aequorea victoria green fluorescent protein. 著者: Ormo, M. / Cubitt, A.B. / Kallio, K. / Gross, L.A. / Tsien, R.Y. / Remington, S.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2okw.cif.gz | 293.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2okw.ent.gz | 237.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2okw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ok/2okw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ok/2okw | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26898.365 Da / 分子数: 6 / 変異: S65T, R80Q, S205C / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ) 遺伝子: GFP / プラスミド: pET151 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: P42212 #2: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | AUTHORS STATE THAT RESIDUE 64 IS A LEUCINE. RESIDUE 65 HAS BEEN MUTATED FROM SER TO THR AND RESIDUE ...AUTHORS STATE THAT RESIDUE 64 IS A LEUCINE. RESIDUE 65 HAS BEEN MUTATED FROM SER TO THR AND RESIDUE 80 IS AN ARG TO GLN MUTATION. RESIDUE 80 IS LISTED AS A GLN IN THE DATABASE REFERENCE BUT IS AN ARG ACCORDING TO ROUWENDAL ET AL., 1997 PLANT MOL. BIOL. 33, 989-999. RESIDUES THR 65, TYR 66, GLY 67 CONSTITUTE | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.75 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 100mM Pipes, 30% PEG 8000, 200mM Na-acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 150 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.979454 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月3日 / 詳細: single SI crystal flat mirror |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979454 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→19.83 Å / Num. all: 156061 / Num. obs: 155659 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.16 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 15.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1EMB 解像度: 1.9→19.83 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: First 6 residues and the last c-terminal residues could not be modeled into the density. These residues were therefore omitted in the final model
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原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.83 Å
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拘束条件 |
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