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- PDB-2ok2: MutS C-terminal domain fused to Maltose Binding Protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ok2
タイトルMutS C-terminal domain fused to Maltose Binding Protein
要素Maltose-binding periplasmic protein, DNA mismatch repair protein mutS fusion protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / DNA REPAIR / MISMATCH REPAIR / TETRAMERIZATION
機能・相同性
機能・相同性情報


adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport ...adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / mismatch repair / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / ADP binding / outer membrane-bounded periplasmic space / damaged DNA binding / periplasmic space / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #430 / DNA mismatch repair protein MutS / DNA mismatch repair protein MutS/MSH / DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp / DNA mismatch repair protein MutS, N-terminal / MutS, connector domain superfamily / MutS domain I / MutS domain II ...Helix Hairpins - #430 / DNA mismatch repair protein MutS / DNA mismatch repair protein MutS/MSH / DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp / DNA mismatch repair protein MutS, N-terminal / MutS, connector domain superfamily / MutS domain I / MutS domain II / MutS family domain IV / MutS domain III / DNA mismatch repair MutS family / DNA mismatch repair protein MutS, C-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, core / DNA mismatch repair protein MutS, core domain superfamily / MutS domain V / DNA mismatch repair proteins mutS family signature. / DNA-binding domain of DNA mismatch repair MUTS family / ATPase domain of DNA mismatch repair MUTS family / Helix Hairpins / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Helix non-globular / Periplasmic binding protein-like II / Special / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / DNA mismatch repair protein MutS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Putnam, C.D. / Mendillo, M.L. / Kolodner, R.D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Escherichia coli MutS Tetramerization Domain Structure Reveals That Stable Dimers but Not Tetramers Are Essential for DNA Mismatch Repair in Vivo.
著者: Mendillo, M.L. / Putnam, C.D. / Kolodner, R.D.
履歴
登録2007年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software / Item: _software.classification
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_asym.entity_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein, DNA mismatch repair protein mutS fusion protein
B: Maltose-binding periplasmic protein, DNA mismatch repair protein mutS fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,5675
ポリマ－88,7862
非ポリマー7813
水9,206511
1
A: Maltose-binding periplasmic protein, DNA mismatch repair protein mutS fusion protein
B: Maltose-binding periplasmic protein, DNA mismatch repair protein mutS fusion protein
ヘテロ分子

A: Maltose-binding periplasmic protein, DNA mismatch repair protein mutS fusion protein
B: Maltose-binding periplasmic protein, DNA mismatch repair protein mutS fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,13410
ポリマ－177,5734
非ポリマー1,5616
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)174.289, 88.361, 61.353
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.80, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The second part of the biological assembly is generated by the crystallographic two fold axis: -x+1,y,-z.

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, DNA mismatch repair protein mutS fusion protein


分子量: 44393.176 Da / 分子数: 2 / 断片: MBP/MutS C-terminal fusion / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues 1-368 are from MBP, residues 369-402 are from MutS (residues 820-853)
由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 遺伝子: malE / プラスミド: pRDK1234 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Tn10::mutS / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P23909
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 511 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 15% PEG 4K, 100 mM sodium citrate, 100 mM lithium acetate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月15日
詳細: Crystal type: Si(111) Mirrors: Rh coated flat mirror
放射モノクロメーター: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal; asymmetric cut 4.965 degs
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 59119 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 35 Å2 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 47
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 5746 / Rsym value: 0.548 / % possible all: 95.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
Blu-Iceデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
XFITデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FQC

1fqc


解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 12.45 / SU ML: 0.181 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: ISOTROPIC + TLS REFINEMENT / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.202 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27725 2991 5.1 %RANDOM
Rwork0.20125 ---
all0.20501 58980 --
obs0.20501 55989 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.559 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.84 Å20 Å2-1.94 Å2
2--1.8 Å20 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6266 0 51 511 6828
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0226541
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9141.9758903
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3625816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.50825.923287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.964151093
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7931514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2978
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.024972
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.23238
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.24517
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1990.2505
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2510.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2310.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0231.54193
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.44326516
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.61432767
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6524.52387
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 214 -
Rwork0.293 4056 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.40127.5551-12.12840.7359-65.3924104.9731.4410.38470.84854.0287-2.778-2.2948-4.20962.63011.3370.40380.14890.05840.5118-0.08870.42883.0152-8.559-3.9657
23.9044-1.10920.5923.557-0.26793.4280.30130.5285-0.3393-0.2297-0.3139-0.08030.15220.35660.0126-0.07740.11330.02760.0648-0.1504-0.055668.2728-6.45753.423
32.65070.1847-0.30654.32510.42573.120.14860.0499-0.21720.13290.0683-0.1377-0.19130.068-0.2169-0.187-0.02550.0974-0.2185-0.0202-0.158953.539710.038523.0099
41.9959-0.8648-0.19471.96431.16952.62570.12610.2662-0.35870.04780.0384-0.1920.11870.2443-0.1645-0.1626-0.02450.0241-0.1149-0.0777-0.038660.85360.462115.0987
515.9268-0.317516.9053.2561-1.703418.5177-0.1406-1.8877-0.42010.03020.21650.11770.5837-2.8207-0.0760.0691-0.09110.15850.166-0.0013-0.161776.819814.5886-4.5823
634.18566.14144.200146.967210.149841.4991-0.64731.21150.7799-0.89060.94530.03552.4504-1.4808-0.2980.34710.0185-0.07140.3381-0.11770.334496.142639.1385-10.5888
74.08750.18032.09480.6227-0.09723.41130.23340.4766-0.48840.20690.194-0.38640.15110.4839-0.4274-0.04430.124-0.1224-0.0403-0.23050.105680.559346.0387-13.884
83.40390.32720.64762.0044-0.42373.72310.25880.3254-0.34350.10490.2301-0.07310.15830.2451-0.4889-0.11090.1246-0.0346-0.1031-0.1333-0.047257.187139.9117-29.6882
93.71340.492.82830.75690.33842.156-0.06780.9112-0.12710.05540.2603-0.3356-0.160.6621-0.1925-0.10170.07840.02590.1591-0.1763-0.034474.505149.9353-25.4587
102.30420.79420.81071.4414-0.05972.58650.28720.2136-0.22010.23710.0253-0.02720.19370.238-0.31240.00390.147-0.0992-0.0564-0.10890.020461.955140.3557-20.3902
1110.147-4.26075.29623.6788-3.98644.4083-1.3884-1.34691.34210.41910.9581-0.0217-1.2402-1.24340.43040.34550.226-0.19660.1382-0.160.102575.208324.6265-6.2431
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 61 - 6
2X-RAY DIFFRACTION2AA7 - 1107 - 110
3X-RAY DIFFRACTION3AA111 - 205111 - 205
4X-RAY DIFFRACTION4AA206 - 375206 - 375
5X-RAY DIFFRACTION5AA376 - 402376 - 402
6X-RAY DIFFRACTION6BB1 - 61 - 6
7X-RAY DIFFRACTION7BB7 - 1157 - 115
8X-RAY DIFFRACTION8BB116 - 212116 - 212
9X-RAY DIFFRACTION9BB213 - 307213 - 307
10X-RAY DIFFRACTION10BB308 - 367308 - 367
11X-RAY DIFFRACTION11BB368 - 402368 - 402

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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