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- PDB-2ogi: Crystal structure of a putative metal dependent phosphohydrolase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ogi
タイトルCrystal structure of a putative metal dependent phosphohydrolase (sag1661) from streptococcus agalactiae serogroup v at 1.85 A resolution
要素Hypothetical protein SAG1661
キーワードHYDROLASE / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (symmetrical) / hydrolase activity / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ap4A hydrolase / : / Hypothetical protein af1432 / Hypothetical protein af1432 / HD domain profile. / HD domain / HD domain / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase, symmetrical
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus agalactiae serogroup V (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of conserved hypothetical protein TIGR00488 (NP_688652.1) from Streptococcus agalactiae 2603 at 1.85 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). STATIC LIGHT SCATTERING WITH ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY MEASUREMENTS INDICATE THAT THE DIMER IS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE, FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein SAG1661
B: Hypothetical protein SAG1661
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,59912
ポリマ－45,1882
非ポリマー1,41110
水4,900272
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3840 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area17110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.841, 52.535, 70.022
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.290, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B
91A
101B
111A
121B
131A
141B
151A
161B
171A
181B
191A
201B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11TYRTYRHISHIS5AA3 - 204 - 21
21TYRTYRHISHIS5BB3 - 204 - 21
32MSEMSELEULEU2AA21 - 6422 - 65
42MSEMSELEULEU2BB21 - 6422 - 65
53SERSERGLYGLY5AA65 - 8666 - 87
63SERSERGLYGLY5BB65 - 8666 - 87
74ASNASNGLYGLY2AA87 - 12088 - 121
84ASNASNGLYGLY2BB87 - 12088 - 121
95SERSERTHRTHR4AA121 - 126122 - 127
105SERSERTHRTHR4BB121 - 126122 - 127
116LEULEUASNASN2AA127 - 140128 - 141
126LEULEUASNASN2BB127 - 140128 - 141
137ARGARGGLUGLU5AA141 - 148142 - 149
147ARGARGGLUGLU5BB141 - 148142 - 149
158ALAALAALAALA2AA149 - 173150 - 174
168ALAALAALAALA2BB149 - 173150 - 174
179SERSERGLNGLN5AA174 - 177175 - 178
189SERSERGLNGLN5BB174 - 177175 - 178
1910PROPROTYRTYR2AA178 - 193179 - 194
2010PROPROTYRTYR2BB178 - 193179 - 194

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Hypothetical protein SAG1661 / conserved hypothetical protein TIGR00488


分子量: 22594.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus agalactiae serogroup V (バクテリア)
生物種: Streptococcus agalactiae / 株: 2603 V/R / 遺伝子: NP_688652.1, SAG1661 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8DY32

-
非ポリマー , 5種, 282分子

#2: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.63 %
結晶化温度: 277 K / pH: 6
詳細: NANODROP, 1.0M LiCl, 20.0% PEG-6000, 0.1M MES pH 6.0, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, pH 6.00

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837, 0.97935, 0.97864
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月17日 / 詳細: FLAT MIRROR (VERTICAL FOCUSING)
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL SI(111) BENT (HORIZONTAL FOCUSING)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979351
30.978641
反射解像度: 1.85→40.555 Å / Num. obs: 37403 / % possible obs: 99.6 % / Biso Wilson estimate: 32.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 11.13
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / Rmerge(I) obs: 0.658 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 98.9

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.85→40.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 6.677 / SU ML: 0.108 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.135
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. EACH MONOMER CONTAINS TWO METALS WHICH ARE ASSIGNED AS FE. THE ASSIGNMENT OF FE IONS IS SUPPORTED BY BOTH X-RAY FLUORESCENCE EXCITATION SCAN AND ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER MAPS. 5. A GUANOSINE 5'-DIPHOSPHATE (GDP) MOLECULE WAS MODELED IN CHAINS A AND B NEAR THE DI-IRON SITE. THE ASSIGNMENT IS BASED ON THE DENSITY, PFAM ANNOTATION AND SIMILAR STRUCTURES. 6. SOME BLOBS OF ELECTRON DENSITY OUTSIDE PROTEIN REGION ARE NOT MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 1865 5 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs0.174 37389 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6 Å20 Å2-1.2 Å2
2---0.27 Å20 Å2
3----2.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→40.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3089 0 75 272 3436
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223269
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022937
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6531.9894449
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.936823
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7345394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.08424.172151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.10515556
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5761518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2489
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02660
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.2805
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1780.22981
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1910.21635
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21858
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1910.2228
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0490.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1250.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2270.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1830.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.05132000
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6323793
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.02653134
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.1881476
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.054111313
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
779tight positional0.060.05
1567medium positional0.320.5
497loose positional0.875
779tight thermal0.350.5
1567medium thermal1.382
497loose thermal3.7110
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 132 -
Rwork0.266 2588 -
obs--98.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.55760.0958-0.26941.12120.17643.529-0.09180.28760.0125-0.04050.0748-0.05090.3289-0.27020.017-0.1026-0.08470.0003-0.00560.0058-0.0464-2.952515.462230.8096
21.37140.14990.34241.35480.37212.14760.0377-0.16290.00770.0697-0.00710.12050.0189-0.4038-0.0306-0.0931-0.0107-0.0033-0.05810.0212-0.042-9.014228.147767.455
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA3 - 1944 - 195
2X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 1942 - 195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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