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- PDB-2ofs: Crystal structure of human CD59 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ofs
タイトルCrystal structure of human CD59
要素CD59 glycoprotein
キーワードSIGNALING PROTEIN / complement inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of activation of membrane attack complex / complement binding / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / tertiary granule membrane / COPI-mediated anterograde transport / specific granule membrane / transport vesicle ...negative regulation of activation of membrane attack complex / complement binding / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / tertiary granule membrane / COPI-mediated anterograde transport / specific granule membrane / transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / Regulation of Complement cascade / ER to Golgi transport vesicle membrane / blood coagulation / vesicle / cell surface receptor signaling pathway / Golgi membrane / external side of plasma membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD59 antigen, conserved site / Ly-6 / u-PAR domain signature. / Ly-6 antigen / uPA receptor -like domain / u-PAR/Ly-6 domain / Ly-6 antigen/uPA receptor-like / CD59 / CD59 / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Davies, C.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of CD59: implications for molecular recognition of the complement proteins C8 and C9 in the membrane-attack complex.
著者: Huang, Y. / Fedarovich, A. / Tomlinson, S. / Davies, C.
履歴
登録2007年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD59 glycoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7751
ポリマ－8,7751
非ポリマー00
水1,31573
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.400, 56.400, 39.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 CD59 glycoprotein / Membrane attack complex inhibition factor / MACIF / MAC-inhibitory protein / MAC-IP / Protectin / ...Membrane attack complex inhibition factor / MACIF / MAC-inhibitory protein / MAC-IP / Protectin / MEM43 antigen / Membrane inhibitor of reactive lysis / MIRL / 20 kDa homologous restriction factor / HRF-20 / HRF20 / 1F5 antigen


分子量: 8774.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD59 / プラスミド: pPICZalphaA / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): SMD1168H / 参照: UniProt: P13987
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.32 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: 0.1 M sodium citrate, 16 % polyethylene glycol 6000, 5% isopropanol, pH 3.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.75 Å
検出器タイプ: MAR CCD 225 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.75 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→28.2 Å / Num. all: 4118 / Num. obs: 4118 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 52.9
反射 シェル解像度: 2.12→2.2 Å / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.141 / Mean I/σ(I) obs: 12.5 / Num. unique all: 386 / Rsym value: 0.141 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345softwareデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CDQ

1cdq


解像度: 2.12→28.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 10.557 / SU ML: 0.143 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.287 / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 189 4.6 %RANDOM
Rwork0.177 ---
all0.18 4115 --
obs0.18 4115 99.28 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.672 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.95 Å2-0.48 Å20 Å2
2---0.95 Å20 Å2
3---1.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→28.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数608 0 0 73 681
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.022626
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.441.927850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.224574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.23725.58834
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.53315105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.183152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.290
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02481
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.2256
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.2432
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1840.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2050.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5051.5381
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9962606
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6943275
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.774.5244
LS精密化 シェル解像度: 2.121→2.175 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 16 -
Rwork0.21 270 -
obs-286 92.26 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -4.7948 Å / Origin y: 18.5089 Å / Origin z: -1.2395 Å
111213212223313233
T-0.02 Å2-0.0042 Å20.0366 Å2--0.03 Å20.0192 Å2--0.0183 Å2
L1.3566 °20.1653 °2-0.5707 °2-0.8915 °2-0.0496 °2--1.1218 °2
S-0.039 Å °-0.0224 Å °-0.1648 Å °0.0072 Å °-0.0402 Å °-0.0164 Å °-0.044 Å °0.0002 Å °0.0793 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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