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- PDB-2oei: Crystal structure of human FE65-WW domain in complex with human M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oei
タイトルCrystal structure of human FE65-WW domain in complex with human Mena peptide
要素
  • Amyloid beta A4 protein-binding family B member 1
  • poly-proline peptide
キーワードPROTEIN BINDING / WW domain / FE65 / human Mena
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / proline-rich region binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / smooth muscle contraction / axonogenesis / positive regulation of protein secretion / positive regulation of neuron projection development / lamellipodium / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization ...negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / proline-rich region binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / smooth muscle contraction / axonogenesis / positive regulation of protein secretion / positive regulation of neuron projection development / lamellipodium / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / amyloid-beta binding / growth cone / molecular adaptor activity / histone binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / synapse / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Amyloid beta precursor protein binding family B member 1/2/3 / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues ...Amyloid beta precursor protein binding family B member 1/2/3 / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid beta precursor protein binding family B member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Meiyappan, M. / Birrane, G. / Ladias, J.A.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for Polyproline Recognition by the FE65 WW Domain.
著者: Meiyappan, M. / Birrane, G. / Ladias, J.A.
履歴
登録2006年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年9月17日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid beta A4 protein-binding family B member 1
B: poly-proline peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,1032
ポリマ－5,1032
非ポリマー00
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.436, 36.436, 78.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Amyloid beta A4 protein-binding family B member 1 / Fe65 protein


分子量: 4194.533 Da / 分子数: 1 / 断片: WW domain (residues 253-289) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APBB1, FE65 / プラスミド: PGEX-KT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00213
#2: タンパク質・ペプチド poly-proline peptide


分子量: 908.091 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide can be naturally found in Homo sapiens (Human).
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 1.3 M sodium citrate, 0.1M hepes, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月19日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.27→50 Å / Num. all: 14732 / Num. obs: 14379 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rsym value: 0.036 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル解像度: 1.27→1.32 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.35→25.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 1.658 / SU ML: 0.031 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.06 / ESU R Free: 0.058 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2238 586 4.9 %RANDOM
Rwork0.19226 ---
obs0.1938 11423 97.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.119 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→25.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数365 0 0 36 401
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.022387
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02275
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7111.985542
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0733674
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.595547
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.14722.30813
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.3161539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.731152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.253
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02417
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.0266
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.256
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.210.2252
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1920.2169
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.2170
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.225
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0660.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2250.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0790.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3491.5296
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9171.587
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9542408
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0833178
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5024.5133
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.183850
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free9.964336
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.4413640
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 57 -
Rwork0.252 814 -
obs--99.54 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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