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- PDB-2od8: Structure of a peptide derived from Cdc9 bound to PCNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2od8
タイトルStructure of a peptide derived from Cdc9 bound to PCNA
要素
  • DNA ligase I, mitochondrial precursor
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードPROTEIN BINDING / homotrimer / PCNA-peptide complex / PCNA
機能・相同性
機能・相同性情報


Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / DNA ligation involved in DNA repair / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / meiotic mismatch repair / DNA ligase (ATP) / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / DNA ligase (ATP) activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins ...Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / DNA ligation involved in DNA repair / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / meiotic mismatch repair / DNA ligase (ATP) / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / DNA ligase (ATP) activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Polymerase switching / SUMOylation of DNA replication proteins / positive regulation of DNA metabolic process / maintenance of DNA trinucleotide repeats / Translesion Synthesis by POLH / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / DNA ligation / PCNA complex / Termination of translesion DNA synthesis / lagging strand elongation / postreplication repair / silent mating-type cassette heterochromatin formation / mitotic sister chromatid cohesion / error-free translesion synthesis / DNA polymerase processivity factor activity / DNA biosynthetic process / leading strand elongation / Dual incision in TC-NER / subtelomeric heterochromatin formation / mismatch repair / translesion synthesis / positive regulation of DNA repair / replication fork / positive regulation of DNA replication / nucleotide-excision repair / base-excision repair / mitotic cell cycle / DNA recombination / chromosome, telomeric region / cell division / DNA repair / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. ...DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Nucleic acid-binding, OB-fold / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA ligase 1 / Proliferating cell nuclear antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chapados, B.R. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2007
タイトル: The C-terminal domain of yeast PCNA is required for physical and functional interactions with Cdc9 DNA ligase.
著者: Vijayakumar, S. / Chapados, B.R. / Schmidt, K.H. / Kolodner, R.D. / Tainer, J.A. / Tomkinson, A.E.
履歴
登録2006年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE CHAIN B IS THE PEPTIDE SYNTHESIZED BASED ON SEQUENCE OF RESIDUES 32-53 OF CDC9 (UNP P04819) ...SEQUENCE CHAIN B IS THE PEPTIDE SYNTHESIZED BASED ON SEQUENCE OF RESIDUES 32-53 OF CDC9 (UNP P04819) SHOWN IN DBREF.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: DNA ligase I, mitochondrial precursor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4012
ポリマ－31,4012
非ポリマー00
水32418
1
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: DNA ligase I, mitochondrial precursor

A: Proliferating cell nuclear antigen
B: DNA ligase I, mitochondrial precursor

A: Proliferating cell nuclear antigen
B: DNA ligase I, mitochondrial precursor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,2036
ポリマ－94,2036
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_665-z+1,-x+1,y1
crystal symmetry operation10_656-y+1,z,-x+11
単位格子
Length a, b, c (Å)139.280, 139.280, 139.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
詳細The biological assembly is a trimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: -y, z, -x and -z, -x, y

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA


分子量: 28944.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: POL30 / プラスミド: pT7-PCNA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P15873
#2: タンパク質・ペプチド DNA ligase I, mitochondrial precursor / CDC9 / Polydeoxyribonucleotide synthase


分子量: 2456.945 Da / 分子数: 1 / Fragment: Residues 32-53 / 由来タイプ: 合成
詳細: Peptide synthesized based on Cdc9 sequence (UNP P04819), residues 32-53.
参照: UniProt: P04819, DNA ligase (ATP)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.68 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.6 M (NH4)2SO4, Sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月2日 / 詳細: Vertical focusing mirror
放射モノクロメーター: single crystal Si(311) bent (horizontal focusing)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→40 Å / Num. all: 11287 / Num. obs: 11287 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.418 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1104 / Rsym value: 0.418 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
Blu-Iceデータ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1PLQ

1plq


解像度: 2.8→29.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 43.06 / SU ML: 0.371 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.684 / ESU R Free: 0.361 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28527 537 4.8 %RANDOM
Rwork0.24681 ---
obs0.24865 10682 99.75 %-
all-11219 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.318 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2095 0 0 18 2113
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222127
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0811.9912866
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0975264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.10225.37693
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.99715404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.664159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2337
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021550
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.160.3877
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.51423
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.5111
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1250.331
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1680.56
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3381.51362
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.60722148
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.5253837
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.8794.5718
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 39 -
Rwork0.393 786 -
obs--99.16 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.4663-4.127613.98914.77561.256620.0461.2736-0.5391-1.35950.9956-0.8022-2.6504-1.1782.0207-0.47141.17830.34050.05151.06230.01621.173140.58818.26547.49
24.11474.8737-0.89387.74530.61181.60870.1806-0.2079-0.05071.07190.1373-0.15090.78410.153-0.31790.98840.1721-0.20150.53050.05370.4796119.45521.1551.047
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1BB35 - 454 - 14
2X-RAY DIFFRACTION2AA1 - 2551 - 255

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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