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- PDB-2oc6: Crystal structure of a protein from the duf1801 family (ydhg, bsu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oc6
タイトルCrystal structure of a protein from the duf1801 family (ydhg, bsu05750) from bacillus subtilis at 1.75 A resolution
要素YdhG protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Secretion chaperone-like fold / structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


: / monoatomic ion transport / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aspartate Aminotransferase, domain 1 - #200 / Domain of unknown function DUF1801 / Domain of unknown function (DU1801) / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Intracellular iron chaperone frataxin
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (NP_388456.1) from Bacillus subtilis at 1.75 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0), FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YdhG protein
B: YdhG protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,22913
ポリマ－29,2702
非ポリマー95911
水3,441191
1
A: YdhG protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2228
ポリマ－14,6351
非ポリマー5867
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: YdhG protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0085
ポリマ－14,6351
非ポリマー3724
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.782, 46.903, 64.568
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.050, 90.000
Int Tables number3
Space group name H-MP121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-136-

HOH

21B-135-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 YdhG protein


分子量: 14635.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: ydhG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q797E6
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.09 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
詳細: 32.0% polyethylene glycol 8000, 0.25M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97921, 0.97942
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月20日 / 詳細: Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射モノクロメーター: Si(111) Double Crystal Monochrometer
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979211
20.979421
反射解像度: 1.75→37.113 Å / Num. obs: 23448 / % possible obs: 85.1 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Χ2: 1.07 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.75-1.811.90.32211050.876140.2
1.81-1.892.30.33316180.93159
1.89-1.972.60.2820290.953174.9
1.97-2.072.90.20823061.068184.6
2.07-2.23.10.18225891.006193.8
2.2-2.383.30.15926871.1198.2
2.38-2.613.50.14127301.186199.5
2.61-2.993.60.10327701.1461100
2.99-3.773.60.07127761.0981100
3.77-503.50.05228380.998199.7

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
DENZOデータ削減
autoSHARP位相決定
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.75→37.113 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 5.498 / SU ML: 0.087 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.137 / ESU R Free: 0.132
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. THERE IS UNMODELED DENSITY NEAR RESIDUES B26 AND B40. 5. THE NOMINAL RESOLUTION IS 1.90 A WITH 2925 OBSERVED REFLECTIONS BETWEEN 1.90-1.75 (48.5% COMPLETE FOR THIS SHELL) INCLUDED IN THE REFINEMENT. 6. SULFATE, GLYCEROL, AND ACETATE WERE MODELED BASED ON CRYSTALLIZATION CONDITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 1168 5 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs0.175 23443 84.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.168 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.98 Å20 Å21.91 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3---0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→37.113 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2000 0 59 191 2250
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222175
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021918
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2741.9432975
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7634446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4945266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.20224.286105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.88815333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.692158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022403
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02453
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.2449
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1670.21887
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.21058
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.21151
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2142
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0290.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1570.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2660.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1090.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.65331384
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4023510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.21252085
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.881008
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.68311880
LS精密化 シェル解像度: 1.751→1.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 37 -
Rwork0.25 662 -
obs-699 33.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.6198-0.7384-1.34212.13460.36932.0419-0.109-0.1396-0.01790.04930.05530.0378-0.01260.03280.0538-0.1005-0.00380.0443-0.13410.0119-0.093217.137519.501813.5416
23.92031.1414-1.50532.3493-0.35721.8218-0.14610.13690.0163-0.09280.1-0.01020.0225-0.0360.0461-0.0855-0.00660.0477-0.1408-0.0035-0.0788-2.2996-4.045817.4014
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth seq-ID: 0 - 123 / Label seq-ID: 1 - 124

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
22BB

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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