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- PDB-2oag: Crystal structure of human dipeptidyl peptidase IV (DPPIV) with p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oag
タイトルCrystal structure of human dipeptidyl peptidase IV (DPPIV) with pyrrolidine-constrained phenethylamine 29g
要素Dipeptidyl peptidase 4
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / serine-peptidase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / dipeptidyl-peptidase IV / chemorepellent activity / psychomotor behavior / intercellular canaliculus / dipeptidyl-peptidase activity ...glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / dipeptidyl-peptidase IV / chemorepellent activity / psychomotor behavior / intercellular canaliculus / dipeptidyl-peptidase activity / peptide hormone processing / locomotory exploration behavior / lamellipodium membrane / endocytic vesicle / behavioral fear response / endothelial cell migration / aminopeptidase activity / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / T cell costimulation / serine-type peptidase activity / T cell activation / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / lamellipodium / virus receptor activity / protease binding / membrane fusion / response to hypoxia / receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / apical plasma membrane / membrane raft / symbiont entry into host cell / signaling receptor binding / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family ...Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DLI / Dipeptidyl peptidase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Backes, B.J. / Longenecker, K.L. / Hamilton, G.L. / Stewart, K.D. / Lai, C. / Kopecka, H.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2007
タイトル: Pyrrolidine-constrained phenethylamines: The design of potent, selective, and pharmacologically efficacious dipeptidyl peptidase IV (DPP4) inhibitors from a lead-like screening hit.
著者: Backes, B.J. / Longenecker, K. / Hamilton, G.L. / Stewart, K. / Lai, C. / Kopecka, H. / von Geldern, T.W. / Madar, D.J. / Pei, Z. / Lubben, T.H. / Zinker, B.A. / Tian, Z. / Ballaron, S.J. / ...著者: Backes, B.J. / Longenecker, K. / Hamilton, G.L. / Stewart, K. / Lai, C. / Kopecka, H. / von Geldern, T.W. / Madar, D.J. / Pei, Z. / Lubben, T.H. / Zinker, B.A. / Tian, Z. / Ballaron, S.J. / Stashko, M.A. / Mika, A.K. / Beno, D.W. / Kempf-Grote, A.J. / Black-Schaefer, C. / Sham, H.L. / Trevillyan, J.M.
履歴
登録2006年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
C: Dipeptidyl peptidase 4
D: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)337,4585
ポリマ－337,0094
非ポリマー4481
水59,7203315
1
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,9533
ポリマ－168,5052
非ポリマー4481
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Dipeptidyl peptidase 4
D: Dipeptidyl peptidase 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,5052
ポリマ－168,5052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.006, 126.225, 127.563
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.51, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.9999, -0.0112, 0.0031), (0.0108, -0.7932, 0.6089), (-0.0044, 0.6089, 0.7932)174.4428, -1.514, 0.7045
詳細The two protein dimers of the asymmetric unit are thought to be biologically relevant

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要素

#1: タンパク質
Dipeptidyl peptidase 4 / Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / T-cell activation antigen CD26 / TP103 / Adenosine deaminase ...Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / T-cell activation antigen CD26 / TP103 / Adenosine deaminase complexing protein 2 / ADABP


分子量: 84252.336 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPP4, ADCP2, CD26
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P27487, dipeptidyl-peptidase IV
#2: 化合物 ChemComp-DLI / (3R,4S)-1-{6-[3-(METHYLSULFONYL)PHENYL]PYRIMIDIN-4-YL}-4-(2,4,5-TRIFLUOROPHENYL)PYRROLIDIN-3-AMINE


分子量: 448.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H19F3N4O2S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.8 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 32-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 163600 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Χ2: 1.099 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.3830.491154090.637192.3
2.38-2.483.30.438157640.656194.5
2.48-2.593.40.347159200.667195.4
2.59-2.733.50.267161690.689196.5
2.73-2.93.50.205163910.72198.1
2.9-3.123.60.149165960.865199.3
3.12-3.443.70.113167691.073199.9
3.44-3.933.80.09167831.4381100
3.93-4.953.90.075168121.9931100
4.95-503.80.059169871.747199.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→50 Å / FOM work R set: 0.839 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 8153 4.9 %
Rwork0.197 --
obs-163215 97.5 %
原子変位パラメータBiso mean: 39.458 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.513 Å20 Å2-1.184 Å2
2--0.306 Å20 Å2
3----4.819 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23796 0 31 3315 27142
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.3-2.320.3211380.30627032841
2.32-2.330.3851570.30429093066
2.33-2.350.3761540.30629133067
2.35-2.360.3371410.29630033144
2.36-2.380.3191540.27829373091
2.38-2.40.3421600.27829773137
2.4-2.420.3681640.28229553119
2.42-2.440.3231640.27329953159
2.44-2.460.2921760.26730263202
2.46-2.480.3031460.26629793125
2.48-2.50.3381420.25730743216
2.5-2.520.2811570.24230113168
2.52-2.540.2781560.2530183174
2.54-2.570.2761720.23530363208
2.57-2.590.271560.23230043160
2.59-2.620.2981420.23430503192
2.62-2.640.2891720.23630583230
2.64-2.670.3011750.22630793254
2.67-2.70.2381700.22130343204
2.7-2.730.2741610.22430843245
2.73-2.760.2831740.21930823256
2.76-2.790.2621550.22131013256
2.79-2.820.2821780.22230653243
2.82-2.860.2721680.20931443312
2.86-2.90.3261380.21331643302
2.9-2.940.2641620.20931743336
2.94-2.980.2761640.20631083272
2.98-3.020.2531630.20531743337
3.02-3.070.2631600.19431653325
3.07-3.120.2411850.19931333318
3.12-3.180.2351550.19731873342
3.18-3.230.2451460.19532393385
3.23-3.30.241780.19731363314
3.3-3.360.261860.19631663352
3.36-3.440.2781580.20231873345
3.44-3.520.2051690.19431943363
3.52-3.60.251720.19731613333
3.6-3.70.2331790.18431663345
3.7-3.810.2421720.17931913363
3.81-3.930.2091500.17132003350
3.93-4.070.2021680.16831983366
4.07-4.240.2021670.15832103377
4.24-4.430.1621660.13831643330
4.43-4.660.1791510.13832053356
4.66-4.950.1731880.14331853373
4.95-5.340.1651930.15731883381
5.34-5.870.1991690.16731983367
5.87-6.720.2131550.19132443399
6.72-8.460.2371560.20332503406
8.46-500.2241710.19932383409
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1MSI_CNX_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2MSI_CNX_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3lig.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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