[日本語] English
万見
- PDB-2o8q: CRYSTAL STRUCTURE OF A PROTEIN WITH A CUPIN-LIKE FOLD AND UNKNOWN... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o8q
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PROTEIN WITH A CUPIN-LIKE FOLD AND UNKNOWN FUNCTION (BXE_C0505) FROM BURKHOLDERIA XENOVORANS LB400 AT 1.55 A RESOLUTION
要素Hypothetical protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / CPUIN-LIKE FOLD / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


Cupin 2, conserved barrel / Cupin domain / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Cupin_2 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia xenovorans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (YP_555756.1) from Burkholderia xenovorans LB400 at 1.55 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A TETRAMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,79512
ポリマ－30,1812
非ポリマー61410
水4,161231
1
A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,59024
ポリマ－60,3624
非ポリマー1,22820
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area13120 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area21260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.255, 102.255, 74.746
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A TETRAMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

-
要素

#1: タンパク質 Hypothetical protein


分子量: 15090.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia xenovorans (バクテリア)
株: LB400 / 遺伝子: YP_555756.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13HN3
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
13.2461.98TWO CRYSTALS WERE USED FOR THE SOLUTION OF THIS STRUCTURE. A 2.35 ANGSTROM MAD DATA COLLECTED FROM ONE CRYSTAL WAS USED TO PHASE AND TRACE AN INITIAL MODEL. TH E MODEL WAS THEN REFINED USING THE AMPLITUDES FROM A SECOND CRYSTAL THAT DIFFRAC TED TO AN ENHANCED RESOLUTION OF 1.55 ANGSTROM. THE 2.35 ANGSTROM MAD PHASES FRO M THE FIRST CRYSTAL WERE USED AS PHASE RESTRAINTS DURING THE REFINEMENT.
2TWO CRYSTALS WERE USED FOR THE SOLUTION OF THIS STRUCTURE. A 2.35 ANGSTROM MAD DATA COLLECTED FROM ONE CRYSTAL WAS USED TO PHASE AND TRACE AN INITIAL MODEL. TH E MODEL WAS THEN REFINED USING THE AMPLITUDES FROM A SECOND CRYSTAL THAT DIFFRAC TED TO AN ENHANCED RESOLUTION OF 1.55 ANGSTROM. THE 2.35 ANGSTROM MAD PHASES FRO M THE FIRST CRYSTAL WERE USED AS PHASE RESTRAINTS DURING THE REFINEMENT.
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop92.0% Dioxane, 10.0% PEG-20000, 0.1M Bicine pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop6.60.2M (NH4)2Tartrate, 20.0% PEG-3350, No Buffer pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL1-511.000017
シンクロトロンAPS 23-ID-D20.97921, 0.97888, 0.94645
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 3151CCD2006年11月17日1m long Rh coated bent cylindrical mirror forhorizontal and vertical focussing
MARMOSAIC 300 mm CCD2CCD2006年10月20日Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111) Double Crystal MonochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111) Double Crystal MonochromatorMADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0000171
20.979211
30.978881
40.946451
反射解像度: 1.55→29.683 Å / Num. obs: 57924 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 21.35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.55-1.5970.9650.82908941570.96599.7
1.59-1.6370.7412873941080.74100
1.63-1.6870.5831.32803740160.583100
1.68-1.7370.4491.72739839160.449100
1.73-1.7970.3332.32634337670.333100
1.79-1.8570.2373.22547336470.237100
1.85-1.926.90.1814.12469835540.181100
1.92-270.1494.82367634040.149100
2-2.096.90.1325.22267832820.132100
2.09-2.1970.1046.42174731210.104100
2.19-2.31110.1454.63291429960.145100
2.31-2.4512.90.1325.13673428410.132100
2.45-2.6213.90.1076.43717826800.107100
2.62-2.8313.70.08383424524970.083100
2.83-3.113.50.06510.23136823250.065100
3.1-3.4712.80.05212.12690221010.052100
3.47-413.80.0415.62581418740.04100
4-4.913.20.03914.42116916090.039100
4.9-6.9312.50.04413.11591412750.044100
6.93-29.6810.90.0321882267540.03298.6

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHELXD位相決定
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.55→29.683 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 1.898 / SU ML: 0.038 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.059 / ESU R Free: 0.061
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: (1). HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN RIDING POSITIONS. (2). ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. (3). A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING ...詳細: (1). HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN RIDING POSITIONS. (2). ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. (3). A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. (4). A NI ATOM ON EACH OF THE TWO SUBUNITS IN THE ASYMMETRIC UNIT IS COORDINATED TO THE SIDE CHAIN OF HIS 58, HIS 60, HIS 100, AND THREE WATERS. ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIERS AND X-RAY FLUORESCENCE EXPERIMENTS SUPPORT THE ASSIGNMENT THE NI IONS. (5). RESIDUES 20-21 AND 50-54 ON THE A SUBUNIT AND 20-22 ON THE B SUBUNIT ARE DISORDERED AND WERE NOT MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.191 2939 5.1 %RANDOM
Rwork0.17 ---
obs0.171 57868 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.305 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→29.683 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1900 0 34 231 2165
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0212081
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021399
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8371.9332820
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.00633378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.1185262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.54123.558104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.65215308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.631514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2295
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022398
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02460
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.2382
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2090.21486
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1830.2970
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21146
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1830.2173
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.280.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3730.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.240.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.06231305
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5163525
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.18352049
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.5048878
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.46411771
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 238 -
Rwork0.255 3968 -
obs-4206 99.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.86290.2744-0.95991.2727-0.27041.3598-0.00710.1220.0451-0.15510.0188-0.1713-0.05480.0596-0.0117-0.04170.00070.0366-0.03780.0026-0.043134.63819.842823.6197
21.20460.3174-0.36192.012-0.22641.257-0.0521-0.1354-0.13650.0670.0268-0.12650.18770.11670.0253-0.04960.0409-0.0009-0.03960.0255-0.039532.01357.488440.5619
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA0 - 1281 - 129
22BB1 - 1272 - 128

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る