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- PDB-2o8n: Crystal Structure of Mouse Apolipoprotein A-I Binding Protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o8n
タイトルCrystal Structure of Mouse Apolipoprotein A-I Binding Protein
要素ApoA-I binding protein
キーワードPROTEIN BINDING / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane raft distribution / NAD(P)H-hydrate epimerase / NADHX epimerase activity / NADPHX epimerase activity / regulation of cholesterol efflux / nicotinamide nucleotide metabolic process / Nicotinamide salvaging / sprouting angiogenesis / lipid transport / negative regulation of angiogenesis ...membrane raft distribution / NAD(P)H-hydrate epimerase / NADHX epimerase activity / NADPHX epimerase activity / regulation of cholesterol efflux / nicotinamide nucleotide metabolic process / Nicotinamide salvaging / sprouting angiogenesis / lipid transport / negative regulation of angiogenesis / cilium / cell body / nucleotide binding / mitochondrion / extracellular space / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
YjeF N-terminal domain-containing protein NAXE-like / YjeF N-terminal domain / YjeF N-terminal domain superfamily / YjeF-related protein N-terminus / YjeF N-terminal domain / YjeF N-terminal domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NAD(P)H-hydrate epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Shumilin, I.A. / Jha, K.N. / Zheng, H. / Chruszcz, M. / Cymborowski, M. / Herr, J.C. / Minor, W.
引用ジャーナル: Endocrinology / 年: 2008
タイトル: Biochemical and Structural Characterization of Apolipoprotein A-I Binding Protein, a Novel Phosphoprotein with a Potential Role in Sperm Capacitation.
著者: Jha, K.N. / Shumilin, I.A. / Digilio, L.C. / Chertihin, O. / Zheng, H. / Schmitz, G. / Visconti, P.E. / Flickinger, C.J. / Minor, W. / Herr, J.C.
履歴
登録2006年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22022年4月13日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE MSE 0 is an initiating methionine and a modified residue

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ApoA-I binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0043
ポリマ－29,8731
非ポリマー1322
水5,116284
1
A: ApoA-I binding protein
ヘテロ分子

A: ApoA-I binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0096
ポリマ－59,7462
非ポリマー2634
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_556-x+2/3,-x+y+1/3,-z+4/31
単位格子
Length a, b, c (Å)124.312, 124.312, 120.677
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-354-

HOH

21A-375-

HOH

31A-558-

HOH

41A-567-

HOH

51A-568-

HOH

61A-569-

HOH

詳細The biological assembly is a dimer

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要素

#1: タンパク質 ApoA-I binding protein / Apolipoprotein A-I binding protein / Osteoclast-like cell cDNA / RIKEN full-length enriched library ...Apolipoprotein A-I binding protein / Osteoclast-like cell cDNA / RIKEN full-length enriched library / clone:I420033L01 product:apolipoprotein A-I binding protein / full insert sequence


分子量: 29872.963 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Apoa1bp, AIBP / プラスミド: pET21a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8K4Z3
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.01 %
結晶化温度: 293 K / pH: 4.6
詳細: 0.1 M sodium acetate, 1.5 M ammonium sulfate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K, pH 4.60

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97926
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月19日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→80.32 Å / Num. obs: 24177 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 56.4
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 0.653 / Mean I/σ(I) obs: 8.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
SHELXD位相決定
SHELXEモデル構築
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
Cootモデル構築
ARP/wARPモデル構築
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→80.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 6.043 / SU ML: 0.087 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.136 / ESU R Free: 0.124 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 1191 5.1 %RANDOM
Rwork0.169 ---
obs0.171 22255 96.7 %-
all-24177 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.87 Å2-0.44 Å20 Å2
2---0.87 Å20 Å2
3---1.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→80.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1808 0 6 284 2098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221863
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5961.9972538
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg12.0995232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.6724.66775
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.31415301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.715156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2278
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021421
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.2895
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.21266
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.2214
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2150.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2710.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.47291197
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.72871900
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.1615753
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.1483638
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.06 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 78 -
Rwork0.2 1537 -
obs--91.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.24132.9569-0.29885.20140.57792.48270.2357-0.38810.26050.3969-0.34280.3528-0.0588-0.29990.1071-0.044-0.02680.02340.1148-0.0823-0.020916.594726.05393.3729
23.51970.7451.03571.3843-0.20352.39890.01080.2248-0.1955-0.12070.0699-0.0450.23620.1964-0.08080.0688-0.0305-0.03260.06340.0050.028319.664815.200373.317
32.251.2095-0.0093.7469-0.0852.3094-0.04790.08310.1867-0.2026-0.03920.3658-0.0645-0.0570.08710.0104-0.0127-0.06420.04550.03370.03339.918419.636769.2832
418.65432.015811.95491.77694.286717.1783-0.5546-1.52491.35530.4058-0.12350.814-1.2542-1.71640.67810.13080.0110.02180.1397-0.00640.12530.188120.745682.7433
52.41141.23360.97341.23830.42131.07510.1763-0.3906-0.06930.2247-0.1670.04530.1431-0.1227-0.00930.0614-0.0636-0.0080.07810.0223-0.000515.148812.327987.6581
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA26 - 5427 - 55
2X-RAY DIFFRACTION2AA55 - 10756 - 108
3X-RAY DIFFRACTION3AA108 - 158109 - 159
4X-RAY DIFFRACTION4AA159 - 170160 - 171
5X-RAY DIFFRACTION5AA171 - 258172 - 259

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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