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万見
- PDB-2o72: Crystal Structure Analysis of human E-cadherin (1-213) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o72
タイトルCrystal Structure Analysis of human E-cadherin (1-213)
要素Epithelial-cadherin
キーワードCELL ADHESION / METAL BINDING PROTEIN / Ig-LIKE DOMAINS / CALCIUM-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


response to Gram-positive bacterium / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / pituitary gland development / gamma-catenin binding / negative regulation of axon extension / cell-cell adhesion mediated by cadherin / cellular response to indole-3-methanol / flotillin complex / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / Formation of definitive endoderm ...response to Gram-positive bacterium / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / pituitary gland development / gamma-catenin binding / negative regulation of axon extension / cell-cell adhesion mediated by cadherin / cellular response to indole-3-methanol / flotillin complex / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / Formation of definitive endoderm / Adherens junctions interactions / catenin complex / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / GTPase activating protein binding / cell-cell junction assembly / adherens junction organization / apical junction complex / ankyrin binding / negative regulation of cell-cell adhesion / cellular response to lithium ion / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / lateral plasma membrane / RHO GTPases activate IQGAPs / Integrin cell surface interactions / cell adhesion molecule binding / synapse assembly / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Degradation of the extracellular matrix / negative regulation of cell migration / protein tyrosine kinase binding / protein localization to plasma membrane / adherens junction / cell morphogenesis / trans-Golgi network / cytoplasmic side of plasma membrane / response to toxic substance / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / positive regulation of protein import into nucleus / neuron projection development / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell junction / postsynapse / regulation of gene expression / endosome / response to xenobiotic stimulus / cadherin binding / glutamatergic synapse / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Parisini, E. / Wang, J.-H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: The Crystal Structure of Human E-cadherin Domains 1 and 2, and Comparison with other Cadherins in the Context of Adhesion Mechanism
著者: Parisini, E. / Higgins, J.M.G. / Liu, J.-H. / Brenner, M.B. / Wang, J.-H.
履歴
登録2006年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epithelial-cadherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3356
ポリマ－23,1351
非ポリマー2005
水4,414245
1
A: Epithelial-cadherin
ヘテロ分子

A: Epithelial-cadherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,67012
ポリマ－46,2692
非ポリマー40110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_657-x+1,y,-z+21
単位格子
Length a, b, c (Å)137.341, 41.077, 59.542
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.150, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Epithelial-cadherin


分子量: 23134.660 Da / 分子数: 1 / 断片: N-Terminal domains 1 and 2, residues 155-317 / 変異: C9S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDH1, CDHE, UVO / プラスミド: pET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P12830
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.65 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% PEG 8000, 0.2M calcium chloride, 5% DMSO, 0.1M Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 4K, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年8月3日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→39.1 Å / Num. all: 21390 / Num. obs: 20837 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 1.027 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.323 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 813 / Χ2: 1.084 / % possible all: 77.8

-
位相決定

Phasing MRRfactor: 0.432 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.651 / Cor.coef. Io to Ic: 0.488
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å20 Å
Translation2 Å30 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EDH

1edh


解像度: 2→39.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 6.626 / SU ML: 0.105 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.148 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1068 5.1 %RANDOM
Rwork0.191 ---
all0.226 21258 --
obs0.193 20836 98.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.055 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.61 Å20 Å2-0.23 Å2
2--0.56 Å20 Å2
3----0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→39.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1627 0 5 245 1877
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221657
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021064
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4451.9642266
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91732637
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4145212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.1726.38972
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.98115268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.597155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2271
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021849
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02290
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2273
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.20.21086
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1710.2786
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.2889
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.2195
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1250.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1220.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2210.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2040.221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9371.51097
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2041.5425
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.32321747
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2623636
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3474.5519
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 70 -
Rwork0.215 1198 -
obs-1268 81.07 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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