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万見
- PDB-2o60: Calmodulin bound to peptide from neuronal nitric oxide synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o60
タイトルCalmodulin bound to peptide from neuronal nitric oxide synthase
要素
  • Calmodulin
  • Peptide corresponding to calmodulin binding domain of neuronal nitric oxide synthase
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


CH domain binding / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / Ion homeostasis / synaptic signaling by nitric oxide / positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / myosin binding / regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of the force of heart contraction / negative regulation of potassium ion transport ...CH domain binding / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / Ion homeostasis / synaptic signaling by nitric oxide / positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / myosin binding / regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of the force of heart contraction / negative regulation of potassium ion transport / negative regulation of calcium ion transport / regulation of neurogenesis / nitric-oxide synthase (NADPH) / negative regulation of serotonin uptake / nitric-oxide synthase activity / xenobiotic catabolic process / striated muscle contraction / regulation of sodium ion transport / sarcoplasmic reticulum membrane / T-tubule / nitric oxide biosynthetic process / calyx of Held / establishment of localization in cell / potassium ion transport / sarcolemma / cellular response to growth factor stimulus / Z disc / calcium ion transport / disordered domain specific binding / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / myelin sheath / dendritic spine / cytoskeleton / calmodulin binding / membrane raft / synapse / heme binding / centrosome / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding ...Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / EF-hand / : / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Recoverin; domain 1 / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / PDZ domain / Flavoprotein-like superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin / Nitric oxide synthase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Ng, H.L. / Alber, T. / Wand, A.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of calmodulin-neuronal nitric oxide synthase complex
著者: Valentine, K.G. / Ng, H.L. / Schneeweis, L. / Kranz, J.K. / Frederick, K.K. / Alber, T. / Wand, A.J.
履歴
登録2006年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE Peptide in chain B is acetylated at N-terminus and amidated at C-terminus. ACE group was ...SEQUENCE Peptide in chain B is acetylated at N-terminus and amidated at C-terminus. ACE group was not modeled due to lack of electron density.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Peptide corresponding to calmodulin binding domain of neuronal nitric oxide synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4656
ポリマ－19,3052
非ポリマー1604
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.126, 32.930, 73.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CALM / プラスミド: pET 15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P62149
#2: タンパク質・ペプチド Peptide corresponding to calmodulin binding domain of neuronal nitric oxide synthase


分子量: 2583.192 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. This sequence occurs naturally in mice. Peptide is acetylated at N-terminus and amidated at C-terminus.
参照: UniProt: Q9Z0J4
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 20% PEG 4000, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M sodium citrate pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→74.536 Å / Num. obs: 23547 / 冗長度: 3.6 % / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 1.55→1.63 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.254

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
Blu-IceIceデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.55→74.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 3.231 / SU ML: 0.061 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.097 / ESU R Free: 0.1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24375 1208 5.1 %RANDOM
Rwork0.20162 ---
obs0.20378 22393 99.42 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.633 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å2-0.47 Å2
2--0.3 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→74.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1316 0 4 165 1485
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221357
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02922
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6561.9741812
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.50532279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1185166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.06126.57573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.56915275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.492156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2199
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021506
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02248
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2490.2377
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1790.2971
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1870.2701
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.2642
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2050.2111
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.120.213
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2270.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1840.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.191.5870
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3761.5345
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.65921332
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4623549
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4734.5480
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 80 -
Rwork0.205 1673 -
obs--99.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
112.86868.0799-5.2614.5695-6.39358.08210.20160.08980.4498-0.17860.08320.3548-0.2114-0.1296-0.2848-0.2411-0.00210.0124-0.2256-0.05-0.115237.860527.54623.868
24.53540.8993-0.48721.5874-0.47742.71730.0779-0.3399-0.11870.1246-0.08910.00390.03550.0010.0112-0.2202-0.02810.0034-0.23540.0054-0.212722.966714.95147.7495
31.3376-1.48010.71776.23744.84299.4696-0.0284-0.3325-0.39570.0669-0.26930.25350.19-0.80380.2977-0.0884-0.0480.01440.0647-0.034-0.169925.545923.910828.5946
42.70540.70191.78224.19562.45348.4771-0.0811-0.0398-0.0107-0.46310.0496-0.2544-0.53910.2320.0316-0.0073-0.05410.00650.0310.0134-0.19233.894230.073925.8521
513.92033.58568.93986.11581.594810.772-0.1140.51080.1643-0.165-0.0512-0.3938-0.24750.8270.1651-0.1412-0.04630.0187-0.1187-0.0359-0.176428.07825.861816.2411
623.94578.9513-3.899618.5589-7.287112.8341-0.2377-0.58910.78421.1991-0.09521.7203-0.6701-0.72660.3329-0.08560.0031-0.0206-0.1145-0.0858-0.109714.837623.960812.8067
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 14
2X-RAY DIFFRACTION2A15 - 74
3X-RAY DIFFRACTION2A402 - 403
4X-RAY DIFFRACTION3A87 - 113
5X-RAY DIFFRACTION3A404
6X-RAY DIFFRACTION4A114 - 148
7X-RAY DIFFRACTION4A401
8X-RAY DIFFRACTION5B4 - 18
9X-RAY DIFFRACTION6B19 - 23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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