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- PDB-2o4x: Crystal structure of human P100 tudor domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o4x
タイトルCrystal structure of human P100 tudor domain
要素(Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1) x 2
キーワードHYDROLASE / OB fold / beta barrel / aromatic cage
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cell cycle process / miRNA catabolic process / RISC complex binding / nuclease activity / dense body / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / RISC complex / endonuclease activity, active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and producing 3'-phosphomonoesters / micrococcal nuclease / mRNA catabolic process ...regulation of cell cycle process / miRNA catabolic process / RISC complex binding / nuclease activity / dense body / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / RISC complex / endonuclease activity, active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and producing 3'-phosphomonoesters / micrococcal nuclease / mRNA catabolic process / RNA endonuclease activity / transcription coregulator activity / osteoblast differentiation / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / melanosome / endonuclease activity / cadherin binding / RNA binding / extracellular exosome / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / RNA-induced silencing complex, nuclease component Tudor-SN / Tudor domain / Tudor domain profile. / Tudor domain / Tudor domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #90 / SH3 type barrels. - #140 / Thermonuclease active site / Thermonuclease family signature 2. ...: / RNA-induced silencing complex, nuclease component Tudor-SN / Tudor domain / Tudor domain profile. / Tudor domain / Tudor domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #90 / SH3 type barrels. - #140 / Thermonuclease active site / Thermonuclease family signature 2. / Staphylococcal nuclease (SNase-like), OB-fold / Staphylococcal nuclease homologue / Thermonuclease domain profile. / Staphylococcal nuclease homologues / SNase-like, OB-fold superfamily / SH3 type barrels. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Roll / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / Pt-SAS / 解像度: 2 Å
データ登録者Shaw, N. / Zhao, M. / Cheng, C. / Xu, H. / Yang, J. / Silvennoinen, O. / Rao, Z. / Wang, B.C. / Liu, Z.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of human P100 tudor domain
著者: Shaw, N. / Zhao, M. / Cheng, C. / Xu, H. / Yang, J. / Silvennoinen, O. / Rao, Z. / Wang, B.C. / Liu, Z.J.
履歴
登録2006年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1
B: Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9582
ポリマ－34,9582
非ポリマー00
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.931, 93.413, 95.279
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1 / p100 co-activator / 100 kDa coactivator / EBNA2 coactivator p100


分子量: 24569.662 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 654-870 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX6P-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q7KZF4
#2: タンパク質 Staphylococcal nuclease domain-containing protein 1 / p100 co-activator / 100 kDa coactivator / EBNA2 coactivator p100


分子量: 10388.744 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 680-795 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX6P-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q7KZF4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.28 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 2.0 MICROLITER DROPS CONTAINING EQUAL VOLUMES OF PROTEIN CONCENTRATE (10.0mg/ml), RESERVOIR SOLUTION CONTAING 20% PEG 8000, 100.0mM PHOSPHATE, 0.1M HEPES pH 4.2 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月16日
放射モノクロメーター: SI Channel 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→44.24 Å / Num. obs: 29102 / Rsym value: 0.078
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
XFITデータ削減
精密化構造決定の手法: Pt-SAS / 解像度: 2→44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 3.794 / SU ML: 0.109 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.177 / ESU R Free: 0.152 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24919 1701 5.5 %RANDOM
Rwork0.23338 ---
obs0.23427 29102 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.325 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.65 Å20 Å20 Å2
2--0.84 Å20 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2436 0 0 156 2592
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222493
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.081.9523381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3865301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.12323.52125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.1115414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.8981521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2368
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021933
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.31062
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3190.51708
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1770.5243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1670.329
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1220.512
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.15921572
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.83732465
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.12821049
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7283916
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 126 -
Rwork0.295 2060 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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