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- PDB-2o4t: CRYSTAL STRUCTURE OF a protein of the DUF1048 family with a left-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o4t
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF a protein of the DUF1048 family with a left-handed superhelix fold (BH3976) FROM BACILLUS HALODURANS AT 1.95 A RESOLUTION
要素BH3976 protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / LEFT-HANDED SUPERHELIX FOLD / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性Uncharacterised conserved protein UCP029876 / Protein of unknown function (DUF1048) / c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / BH3976 protein
機能・相同性情報
生物種Bacillus halodurans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of BH3976 (10176601) from Bacillus halodurans at 1.95 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.72023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.82024年10月30日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUE 15 OF THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BH3976 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2883
ポリマ－11,0751
非ポリマー2122
水1,00956
1
A: BH3976 protein
ヘテロ分子

A: BH3976 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,5756
ポリマ－22,1512
非ポリマー4244
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
Buried area4720 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area9010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.577, 85.577, 104.575
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-137-

HOH

詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 BH3976 protein


分子量: 11075.263 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 15-113 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus halodurans (バクテリア)
遺伝子: 10176601 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9K5W1
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.02 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 4.2
詳細: 0.2M (NH4)2SO4, 10.0% Glycerol, 20.0% PEG-300, 0.1M Phosphate Citrate pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97942
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月19日 / 詳細: Adjustable focusing mirrors in K-B geometry
放射モノクロメーター: Si(111) Double Crystal Monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→60.412 Å / Num. obs: 10900 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.95-23.20.5211.424637590.52198.9
2-2.063.80.4561.629707790.45699.1
2.06-2.124.90.441.736807560.44100
2.12-2.185.50.3981.841037430.398100
2.18-2.255.50.3072.339717180.307100
2.25-2.335.60.231338987000.231100
2.33-2.425.50.1933.636676630.193100
2.42-2.525.50.1614.235746440.161100
2.52-2.635.50.1354.933796110.135100
2.63-2.765.50.1294.633095990.129100
2.76-2.915.50.1154.830335520.115100
2.91-3.085.50.1025.729575410.102100
3.08-3.35.50.0866.327755080.086100
3.3-3.565.50.0747.225934740.074100
3.56-3.95.40.0776.723204320.077100
3.9-4.365.30.0797.121023960.079100
4.36-5.045.40.0717.818913520.07199.9
5.04-6.175.30.0668.615892990.06699.9
6.17-8.725.10.0727.712202370.07299.8
8.72-60.474.40.0698.66061370.06998.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
REFMAC5.2.0005精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb enrty 2o3l

2o3l


解像度: 1.95→60.412 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 8.919 / SU ML: 0.124 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.131 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. ELECTRON DENSITIES FOR RESIDUE 15 AND RESIDUE 106-113 WERE DISORDERED, THEREFORE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. ELECTRON DENSITIES FOR RESIDUE 15 AND RESIDUE 106-113 WERE DISORDERED, THEREFORE THESE RESIDUES WERE NOT MODELED. 4. TWO MOLECULES OF POLYETHYLENE GLYCOL 300 FROM THE CRYSTALLIZATION WERE MOLDELED INTO THE STRUCTURE. ONE OF THESE PEG MOLECULES IS ON A SPECIAL POSITION BETWEEN SYMMETRY-RELATED SUBUNITS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 523 4.8 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all0.205 ---
obs0.205 10898 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.239 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.84 Å21.42 Å20 Å2
2--2.84 Å20 Å2
3----4.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→60.412 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数686 0 14 56 756
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.022727
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02660
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4421.979984
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81931539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.75595
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.08426.17634
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.88415117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg0.682151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2111
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02819
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02138
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2370.2181
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1610.2620
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1930.2378
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.2404
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1990.243
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0350.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2840.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1730.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1640.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5023495
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6653192
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2785724
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.268301
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.71211257
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 33 -
Rwork0.292 724 -
obs-757 98.83 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.9019 Å / Origin y: -2.1762 Å / Origin z: 47.5245 Å
111213212223313233
T-0.1647 Å20.0732 Å2-0.0352 Å2--0.2797 Å20.0015 Å2---0.1402 Å2
L4.5907 °20.902 °2-1.4456 °2-2.5849 °20.7994 °2--5.2463 °2
S0.179 Å °0.0165 Å °-0.1646 Å °0.0956 Å °-0.1901 Å °0.1653 Å °-0.2279 Å °-0.0438 Å °0.0111 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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