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- PDB-2o3z: X-ray crystal structure of LpxC complexed with 3-heptyloxybenzoate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o3z
タイトルX-ray crystal structure of LpxC complexed with 3-heptyloxybenzoate
要素UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
キーワードHYDROLASE / Lipid A biosynthesis / Lipid synthesis / LpxC / 3-heptyloxybenzoate
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase activity / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase activity / lipid A biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
lpxc deacetylase, domain 1 / lpxc deacetylase, domain 2 / lpxc deacetylase, domain 1 / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, C-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, N-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglycosamine deacetylase / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-(heptyloxy)benzoic acid / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Gennadios, H.A. / Whittington, D.A. / Christianson, D.W.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2007
タイトル: Amphipathic benzoic acid derivatives: synthesis and binding in the hydrophobic tunnel of the zinc deacetylase LpxC.
著者: Shin, H. / Gennadios, H.A. / Whittington, D.A. / Christianson, D.W.
履歴
登録2006年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE THE RESIDUE NUMBERING SYSTEM FOLLOWS THAT OF THE E.COLI ENZYME, AND RESULTS IN A BREAKS IN ...SEQUENCE THE RESIDUE NUMBERING SYSTEM FOLLOWS THAT OF THE E.COLI ENZYME, AND RESULTS IN A BREAKS IN THE SEQUENTIAL NUMBERING IN FEW REGIONS

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
B: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,00612
ポリマ－61,9792
非ポリマー1,02710
水3,027168
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子

B: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,00612
ポリマ－61,9792
非ポリマー1,02710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z+1/31
Buried area2960 Å2
ΔGint-208 kcal/mol
Surface area22510 Å2
手法PISA
3
A: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4886
ポリマ－30,9901
非ポリマー4995
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
B: UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5186
ポリマ－30,9901
非ポリマー5295
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)101.006, 101.006, 122.674
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細There are 2 monomers in the asymmetric unit forming a crystallograpic dimer. The second monomer is generated by: X,Y,Z Y,X-Y,1/3+Z -X+Y,-X,2/3+Z -X,-Y,1/2+Z Y,-X+Y,5/6+Z X-Y,X,1/6+Z

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl-GlcNAc deacetylase


分子量: 30989.510 Da / 分子数: 2 / 変異: deltaD284-L294, C193A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 遺伝子: lpxC, envA / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: O67648, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用

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非ポリマー , 5種, 178分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-AI7 / 3-(heptyloxy)benzoic acid / 3-heptyloxybenzoate / 3-(ヘプチルオキシ)安息香酸


分子量: 236.307 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.79 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100mM HEPES pH 7.0, 12-14% PEG3350, 180mM NaCl, 0.5mM ZnSO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年6月6日
詳細: sagital focusing monochromator and vertical focusing mirror
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 33203 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 24.6 Å2 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.25→2.28 Å / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1P42

1p42


解像度: 2.25→46.7 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.227 1650 Random
Rwork0.197 --
obs-33203 -
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.9 Å24.17 Å20 Å2
2---3.9 Å20 Å2
3---7.8 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→46.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4314 0 50 168 4532
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Refine-IDNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.25-2.28X-RAY DIFFRACTION357999.8
2.28-2.37X-RAY DIFFRACTION360399.8
2.37-2.48X-RAY DIFFRACTION3577100
2.48-2.61X-RAY DIFFRACTION3598100
2.61-2.77X-RAY DIFFRACTION3593100
2.77-2.99X-RAY DIFFRACTION359799.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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