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万見
- PDB-2o3c: Crystal structure of zebrafish Ape -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o3c
タイトルCrystal structure of zebrafish Ape
要素APEX nuclease 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / APE / ENDONUCLEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / Resolution of Abasic Sites (AP sites) / class II DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(abasic site) binding / exodeoxyribonuclease III / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation ...Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / Resolution of Abasic Sites (AP sites) / class II DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(abasic site) binding / exodeoxyribonuclease III / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation / phosphoric diester hydrolase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / heart contraction / heart looping / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / base-excision repair / nuclear speck / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / endoplasmic reticulum / mitochondrion / RNA binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
AP endonuclease 1, conserved site / AP endonucleases family 1 signature 3. / AP endonuclease 1, binding site / AP endonucleases family 1 signature 1. / AP endonuclease 1 / AP endonucleases family 1 profile. / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family ...AP endonuclease 1, conserved site / AP endonucleases family 1 signature 3. / AP endonuclease 1, binding site / AP endonucleases family 1 signature 1. / AP endonuclease 1 / AP endonucleases family 1 profile. / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LEAD (II) ION / DNA repair nuclease APEX1 / DNA repair nuclease APEX1
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Georgiadis, M.M. / Gaur, R.K. / Delaplane, S. / Svenson, J.
引用ジャーナル: Mutat.Res. / 年: 2008
タイトル: Evolution of the redox function in mammalian apurinic/apyrimidinic endonuclease
著者: Georgiadis, M.M. / Luo, M. / Gaur, R.K. / Delaplane, S. / Li, X. / Kelley, M.R.
履歴
登録2006年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APEX nuclease 1
B: APEX nuclease 1
C: APEX nuclease 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,4786
ポリマ－95,8573
非ポリマー6223
水6,521362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.660, 117.780, 85.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 APEX nuclease 1 / Apurinic/apyrimidinic endonuclease


分子量: 31952.279 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: apex1 / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) ROSETTA / 参照: UniProt: Q7SXL6, UniProt: A0MTA1*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PB / LEAD (II) ION


分子量: 207.200 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pb
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 362 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.7 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: AMMONIUM ACETATE, BIS-TRIS, PEG 3350, GLYCEROL, LEAD ACETATE, PH 5.5, pH 5.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.9
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月22日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock monochromator 1: high-resolution double-crystal sagittal focusing, Rosenbaum-Rock monochromator 2: double crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 47731 / Num. obs: 46075 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 3.07 % / Biso Wilson estimate: 30.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 2.94 % / Rmerge(I) obs: 0.268 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 85.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
JBluIce-EPICSGUI/ BLUE ICEデータ収集
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BIX

1bix


解像度: 2.3→50 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 2294 4.8 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 46050 96.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.751 Å20 Å22.615 Å2
2--0.703 Å20 Å2
3---1.048 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.268 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.267 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6644 0 3 362 7009
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.38
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3531.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.2422
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9362
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.8092.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.4 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 277 -
Rwork0.276 --
obs-5202 85.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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