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万見
- PDB-2o2w: Extending powder diffraction to proteins: structure solution of t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o2w
タイトルExtending powder diffraction to proteins: structure solution of the second SH3 domain from ponsin
要素Ponsin
キーワードSIGNALING PROTEIN / powder diffraction / SH3 / ponsin
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-substrate junction / zonula adherens / flotillin complex / focal adhesion assembly / stress fiber assembly / cell-substrate adhesion / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of lipid biosynthetic process ...cell-substrate junction / zonula adherens / flotillin complex / focal adhesion assembly / stress fiber assembly / cell-substrate adhesion / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of lipid biosynthetic process / stress fiber / cytoskeletal protein binding / cell-matrix adhesion / positive regulation of D-glucose import / adherens junction / positive regulation of protein localization to plasma membrane / insulin receptor binding / nuclear matrix / cellular response to insulin stimulus / insulin receptor signaling pathway / signaling receptor complex adaptor activity / actin binding / membrane raft / focal adhesion / centrosome / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
c-Cbl associated protein, SH3 domain / c-Cbl associated protein, SH3 domain 1 / c-Cbl associated protein, SH3 domain 2 / SoHo domain / Sorbin homologous domain / SoHo domain profile. / Sorbin homologous domain / : / Variant SH3 domain / Variant SH3 domain ...c-Cbl associated protein, SH3 domain / c-Cbl associated protein, SH3 domain 1 / c-Cbl associated protein, SH3 domain 2 / SoHo domain / Sorbin homologous domain / SoHo domain profile. / Sorbin homologous domain / : / Variant SH3 domain / Variant SH3 domain / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Sorbin and SH3 domain-containing protein 1 / Sorbin and SH3 domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法粉末回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Pinotsis, N. / Margiolaki, I.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2007
タイトル: Second SH3 domain of ponsin solved from powder diffraction
著者: Margiolaki, I. / Wright, J.P. / Wilmanns, M. / Fitch, A.N. / Pinotsis, N.
履歴
登録2006年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 250 REFINEMENT. PROGRAM : GSAS AUTHORS : LARSON & VON DREELE DATA USED IN REFINEMENT RESOLUTION RANGE ... REFINEMENT. PROGRAM : GSAS AUTHORS : LARSON & VON DREELE DATA USED IN REFINEMENT RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.27 RESOLUTION RANGE LOW (ANGSTROMS) : 15.29 POWDER DIFFRACTION DATA. FIT TO DATA USED IN REFINEMENT NUMBER OF POWDER PATTERNS : 4 PROFILE R VALUES (%) : 2.97 2.90 2.91 3.28 WEIGHTED PROFILE R VALUES (%) : 4.24 4.02 3.94 4.44 F**2 R VALUES (%) : 21.78 24.94 28.10 14.50 NUMBER OF POWDER PATTERN POINTS : 9100 10666 6154 4359 NUMBER OF REFLECTIONS : 3317 3348 1865 1719 TOTAL NUMBER OF POWDER POINTS : 30279 NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT. PROTEIN ATOMS : 544 NUCLEIC ACID ATOMS : NULL HETEROGEN ATOMS : NULL SOLVENT ATOMS : 36 MODEL REFINEMENT. NUMBER OF LEAST-SQUARES PARAMETERS : 1752 NUMBER OF RESTRAINTS : 1980 LEAST-SQUARES MATRIX BAND WIDTH : 5 MARQUARDT COEFFICIENT : 5.86 RMS DEVIATIONS FROM RESTRAINT TARGET VALUES. NUMBER. BOND ANGLES (DEG) : 2.49 740 INTERATOMIC DISTANCES (A) :0.010 556 TORSION ANGLE RESTRAINTS (E) : 0.30 205 CHIRAL VOLUMES (A**3) :0.161 72 DISTANCES FROM RESTRAINT PLANES (A) :0.014 439 TORSION PSEUDOPOTENTIAL RESTRAINTS (E) : 2.34 92 ANTI-BUMPING DISTANCE RESTRAINTS (A) :0.025 102 HYDROGEN BOND DISTANCE RESTRAINTS (A) :0.170 77 EXPERIMENTAL DETAILS EXPERIMENT TYPE : X-RAY POWDER DIFFRACTION DATE OF DATA COLLECTION : 13-MAR-2006 TEMPERATURE (KELVIN) : 295 PH : SAMPLE HOLDER : 1.5MM GLASS CAPILLARY NUMBER OF CRYSTALS USED : POLYCRYSTAL SLURRY SYNCHROTRON (Y/N) : Y RADIATION SOURCE : ESRF BEAMLINE : ID31 X-RAY GENERATOR MODEL : NULL MONOCHROMATIC OR LAUE (M/L) : M WAVELENGTH OR RANGE (A) : 0.8012034(76), 1.251209(40), 1.242481(32) MONOCHROMATOR : DOUBLE SI(111) OPTICS : 2MM X 8MM BEAM ANALYZER : SI(111) DETECTOR TYPE : NINE AVALANCHE PHOTODIODE (APD) DETECTOR MANUFACTURER : NULL INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : NULL DATA SCALING SOFTWARE : ID31SUM SOFTWARE USED: GSAS STARTING MODEL: PDB ENTRY 1W70

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ponsin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,6991
ポリマ－7,6991
非ポリマー00
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Ponsin


分子量: 7698.707 Da / 分子数: 1 / 断片: Src homology 3 (SH3) domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SORBS1 / プラスミド: pET151 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0AED4, UniProt: Q9BX66*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 粉末回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.31 %
結晶化温度: 292 K / 手法: small tubes / pH: 7.5
詳細: TRIS/HCL 0.025M, NaCl 0.9M, pH 7.5, SMALL TUBES, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.8012034, 1.241209, 1.242481
検出器タイプ: NINE AVALANCHE PHOTODIODE (APD) DETECTORS / 検出器: SCINTILLATOR / 日付: 2006年3月13日 / 詳細: 2mm x 1mm Beam
放射モノクロメーター: DOUBLE SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.80120341
21.2412091
31.2424811
反射解像度: 2.27→36 Å / Num. obs: 32259 / Observed criterion σ(F): 0

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOLREP位相決定
GSAS精密化
ID31SUMデータスケーリング

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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