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Yorodumi- PDB-2nyy: Crystal structure of botulinum neurotoxin type A complexed with m... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2nyy | ||||||
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Title | Crystal structure of botulinum neurotoxin type A complexed with monoclonal antibody CR1 | ||||||
Components |
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Keywords | TOXIN/IMMUNE SYSTEM / BOTULINUM / NEUROTOXIN / FAB / PROTEIN ANTIBODY COMPLEX / TOXIN-IMMUNE SYSTEM COMPLEX | ||||||
Function / homology | Function and homology information host cell junction / negative regulation of neurotransmitter secretion / bontoxilysin / host cell presynaptic membrane / host cell cytoplasmic vesicle / host cell cytosol / protein transmembrane transporter activity / membrane => GO:0016020 / metalloendopeptidase activity / toxin activity ...host cell junction / negative regulation of neurotransmitter secretion / bontoxilysin / host cell presynaptic membrane / host cell cytoplasmic vesicle / host cell cytosol / protein transmembrane transporter activity / membrane => GO:0016020 / metalloendopeptidase activity / toxin activity / host cell plasma membrane / proteolysis / zinc ion binding / extracellular region / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Clostridium botulinum (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.61 Å | ||||||
Authors | Stevens, R.C. / Arndt, J.W. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Biotechnol. / Year: 2007 Title: Molecular evolution of antibody cross-reactivity for two subtypes of type A botulinum neurotoxin. Authors: Garcia-Rodriguez, C. / Levy, R. / Arndt, J.W. / Forsyth, C.M. / Razai, A. / Lou, J. / Geren, I. / Stevens, R.C. / Marks, J.D. | ||||||
History |
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Remark 999 | SEQUENCE There is no aminoacid sequence database reference available for the CR1 monoclonal ...SEQUENCE There is no aminoacid sequence database reference available for the CR1 monoclonal antibody light and heavy chains |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2nyy.cif.gz | 348.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2nyy.ent.gz | 276.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2nyy.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2nyy_validation.pdf.gz | 454.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2nyy_full_validation.pdf.gz | 501 KB | Display | |
Data in XML | 2nyy_validation.xml.gz | 59.6 KB | Display | |
Data in CIF | 2nyy_validation.cif.gz | 81.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ny/2nyy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ny/2nyy | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2nz9C 3btaS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 149479.812 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Clostridium botulinum (bacteria) / Strain: Type A1 (HALL STRAIN) References: UniProt: P10845, UniProt: P0DPI1*PLUS, bontoxilysin |
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#2: Antibody | Mass: 23896.471 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: light chain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): CHO DG44 CELLS / Production host: Cricetulus griseus (Chinese hamster) |
#3: Antibody | Mass: 24053.721 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: heavy chain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): CHO DG44 CELLS / Production host: Cricetulus griseus (Chinese hamster) |
#4: Chemical | ChemComp-ZN / |
#5: Chemical | ChemComp-CA / |
Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.61 Å3/Da / Density % sol: 65.94 % |
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Crystal grow | Temperature: 297 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: 8% PEG 20000, 8% PEG 550 MME, 200 mM calcium acetate, 100 mM sodium acetate, pH 5.50, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL11-1 / Wavelength: 1 |
Detector | Type: MAR scanner 345 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Feb 1, 2005 |
Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL, PARALELL (SI 111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→50 Å / Num. obs: 87498 / % possible obs: 89.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.095 |
Reflection shell | Resolution: 2.61→2.68 Å / Rmerge(I) obs: 0.388 / % possible all: 44.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3BTA Resolution: 2.61→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 28.209 / SU ML: 0.256 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.461 / ESU R Free: 0.289 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 11.41 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.61→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.61→2.68 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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