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- PDB-2nyh: Crystal structure of putative dioxygenase (YP_555069.1) from Burk... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nyh
タイトルCrystal structure of putative dioxygenase (YP_555069.1) from Burkholderia Xenovorans LB400 at 1.70 A resolution
要素Putative dioxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / YP_555069.1 / putative Dioxygenase / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Joint Center for Structural Genomics / JCSG
機能・相同性Dopa 4,5-dioxygenase / DOPA-like superfamily / Dopa 4,5-dioxygenase family / DOPA-like domains / dioxygenase activity / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / Dioxygenase
機能・相同性情報
生物種Burkholderia xenovorans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative Dioxygenase (YP_555069.1) from Burkholderia Xenovorans LB400 at 1.70 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2006年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative dioxygenase
B: Putative dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3287
ポリマ－26,8472
非ポリマー4805
水6,539363
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3620 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area10890 Å2
手法PISA
2
A: Putative dioxygenase
ヘテロ分子

A: Putative dioxygenase
ヘテロ分子

B: Putative dioxygenase
ヘテロ分子

B: Putative dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,65514
ポリマ－53,6944
非ポリマー96110
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
crystal symmetry operation6_555-x+1/2,-y+1/2,z+1/21
crystal symmetry operation8_455x-1/2,-y+1/2,-z1
Buried area5980 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area23030 Å2
手法PISA
3
A: Putative dioxygenase
B: Putative dioxygenase
ヘテロ分子

A: Putative dioxygenase
B: Putative dioxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,65514
ポリマ－53,6944
非ポリマー96110
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area7850 Å2
ΔGint-188 kcal/mol
Surface area21170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.970, 88.304, 88.571
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-163-

HOH

21A-243-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Putative dioxygenase


分子量: 13423.615 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia xenovorans (バクテリア)
遺伝子: YP_555069.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13JM0
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 363 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.39 %
結晶化温度: 277 K / pH: 6.4
詳細: 0.2M Li2SO4, 20.0% PEG-3350, No Buffer, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.0000, 0.9795, 0.9792
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月13日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97951
30.97921
反射解像度: 1.7→27.692 Å / Num. obs: 30205 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 14.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rsym value: 0.128 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.7-1.743.50.9161.7758321760.91697.4
1.74-1.793.50.7411755521620.74197.5
1.79-1.843.50.6081.3730320980.60897.3
1.84-1.93.50.4521.7702120200.45297.8
1.9-1.963.50.3612.1684019700.36197.7
1.96-2.033.50.2982.6666119190.29898.2
2.03-2.113.50.2243.4639018430.22497.4
2.11-2.193.50.23.9609317630.298.4
2.19-2.293.40.1674.6590617160.16798
2.29-2.43.40.1465.1564916430.14698.2
2.4-2.533.40.1256531315530.12598
2.53-2.693.40.1067512014980.10698.5
2.69-2.873.40.0967.5468813880.09698.6
2.87-3.13.30.0788.9439613130.07898.3
3.1-3.43.30.0669401112160.06698.5
3.4-3.83.20.069.5358211090.0699
3.8-4.393.10.04712.529919570.04797.5
4.39-5.383.30.0371627228260.03798.8
5.38-7.63.40.03121.822526650.03198.8
7.6-27.693.20.02131.111923700.02196.2

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→27.692 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 2.442 / SU ML: 0.079 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.105 / ESU R Free: 0.108
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. SULFATES MODELED BASED ON CRYSTALLIZATION CONDITIONS. 4. DIFFERENCE ELECTRON DENSITY COINCIDENT WITH AN ANOMALOUS DIFFERENCE DENSITY PEAK IS LOCATED NEAR THE SIDE CHAIN OF HIS A47. X-RAY FLOURESCENCE EXPERIMENTS WERE UNSUCCESSFUL IN IDENTIFYING THE SCATTERING ELEMENT. THIS DENSITY WAS LEFT UNMODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 1538 5.1 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.179 30193 97.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.044 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.71 Å20 Å20 Å2
2--1.58 Å20 Å2
3----0.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→27.692 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1884 0 25 363 2272
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0211973
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021271
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4661.8982700
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96733052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4285235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.65322.549102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.59915281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.111514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2278
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022218
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02456
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.2353
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2040.21349
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.2898
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.2929
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1690.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2810.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.11931392
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5623470
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.70251842
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3958958
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.2411855
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 119 -
Rwork0.265 2047 -
obs-2166 96.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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