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- PDB-2ny7: HIV-1 gp120 Envelope Glycoprotein Complexed with the Broadly Neut... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ny7
タイトルHIV-1 gp120 Envelope Glycoprotein Complexed with the Broadly Neutralizing CD4-Binding-Site Antibody b12
要素
  • ANTIBODY b12, HEAVY CHAIN
  • ANTIBODY b12, LIGHT CHAIN
  • ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / HIV / gp120 / broadly neutralizing antibody / b12 / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


IgD immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / Synthesis and processing of ENV and VPU / evasion of host immune response / CD22 mediated BCR regulation / Alpha-defensins / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling ...IgD immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / Synthesis and processing of ENV and VPU / evasion of host immune response / CD22 mediated BCR regulation / Alpha-defensins / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / Dectin-2 family / FCGR activation / Binding and entry of HIV virion / immunoglobulin mediated immune response / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / antigen binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / host cell endosome membrane / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / actin filament organization / Regulation of Complement cascade / Cell surface interactions at the vascular wall / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / B cell receptor signaling pathway / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / FCERI mediated NF-kB activation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / blood microparticle / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / viral protein processing / immune response / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / apoptotic process / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
HIV Envelope Protein Gp120; Chain G / Human immunodeficiency virus 1, Gp160, envelope glycoprotein / Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Beta Complex / : ...HIV Envelope Protein Gp120; Chain G / Human immunodeficiency virus 1, Gp160, envelope glycoprotein / Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Beta Complex / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin kappa constant / Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Zhou, T. / Xu, L. / Dey, B. / Hessell, A.J. / Van Ryk, D. / Xiang, S.H. / Yang, X. / Zhang, M.Y. / Zwick, M.B. / Arthos, J. ...Zhou, T. / Xu, L. / Dey, B. / Hessell, A.J. / Van Ryk, D. / Xiang, S.H. / Yang, X. / Zhang, M.Y. / Zwick, M.B. / Arthos, J. / Burton, D.R. / Dimitrov, D.S. / Sodroski, J. / Wyatt, R. / Nabel, G.J. / Kwong, P.D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Structural definition of a conserved neutralization epitope on HIV-1 gp120.
著者: Zhou, T. / Xu, L. / Dey, B. / Hessell, A.J. / Van Ryk, D. / Xiang, S.H. / Yang, X. / Zhang, M.Y. / Zwick, M.B. / Arthos, J. / Burton, D.R. / Dimitrov, D.S. / Sodroski, J. / Wyatt, R. / Nabel, G.J. / Kwong, P.D.
履歴
登録2006年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120
H: ANTIBODY b12, HEAVY CHAIN
L: ANTIBODY b12, LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,62116
ポリマ－83,7453
非ポリマー2,87613
水5,549308
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9230 Å2
ΔGint13 kcal/mol
Surface area35060 Å2
手法PISA
2
G: ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120
H: ANTIBODY b12, HEAVY CHAIN
L: ANTIBODY b12, LIGHT CHAIN
ヘテロ分子

G: ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120
H: ANTIBODY b12, HEAVY CHAIN
L: ANTIBODY b12, LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,24232
ポリマ－167,4906
非ポリマー5,75126
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_576x,x-y+2,-z+11/61
Buried area19410 Å2
ΔGint31 kcal/mol
Surface area69180 Å2
手法PISA
3
G: ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120
ヘテロ分子

G: ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120
ヘテロ分子

H: ANTIBODY b12, HEAVY CHAIN
L: ANTIBODY b12, LIGHT CHAIN

H: ANTIBODY b12, HEAVY CHAIN
L: ANTIBODY b12, LIGHT CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,24232
ポリマ－167,4906
非ポリマー5,75126
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_566x,x-y+1,-z+11/61
crystal symmetry operation5_575y,-x+y+2,z+1/61
crystal symmetry operation7_546y,x-1,-z+5/31
Buried area16720 Å2
ΔGint16 kcal/mol
Surface area71870 Å2
手法PISA
4
G: ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120
ヘテロ分子

G: ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120
ヘテロ分子

H: ANTIBODY b12, HEAVY CHAIN
L: ANTIBODY b12, LIGHT CHAIN

H: ANTIBODY b12, HEAVY CHAIN
L: ANTIBODY b12, LIGHT CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,24232
ポリマ－167,4906
非ポリマー5,75126
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_566x,x-y+1,-z+11/61
crystal symmetry operation5_565y,-x+y+1,z+1/61
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+5/31
Buried area17620 Å2
ΔGint22 kcal/mol
Surface area70970 Å2
手法PISA
5
G: ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120
H: ANTIBODY b12, HEAVY CHAIN
L: ANTIBODY b12, LIGHT CHAIN
ヘテロ分子

G: ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120
H: ANTIBODY b12, HEAVY CHAIN
L: ANTIBODY b12, LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,24232
ポリマ－167,4906
非ポリマー5,75126
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_566x,x-y+1,-z+11/61
Buried area21280 Å2
ΔGint18 kcal/mol
Surface area67300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.955, 101.955, 298.294
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120


分子量: 35126.867 Da / 分子数: 1 / 断片: CORE
変異: M95W, W96C, I109C, T257S, V275C, S334A, S375W, Q428C, A433M
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 株: HXBc2 / プラスミド: CMVR / 細胞株 (発現宿主): embryonic cell line 293 / 器官 (発現宿主): kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04578
#2: 抗体 ANTIBODY b12, HEAVY CHAIN


分子量: 24910.846 Da / 分子数: 1 / 断片: ANTIGEN-BINDING FRAGMENT, FAB / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pDR12
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): CHO-K1
#3: 抗体 ANTIBODY b12, LIGHT CHAIN


分子量: 23707.354 Da / 分子数: 1 / 断片: ANTIGEN-BINDING FRAGMENT, FAB / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pDR12
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): CHO-K1 / 参照: UniProt: P01834*PLUS
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.95 %

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 41973 / Num. obs: 40798 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.382.30.755177.5
2.38-2.484.30.772196
2.48-2.597.50.694199.7
2.59-2.7310.10.5231100
2.73-2.910.90.3561100
2.9-3.1210.90.2271100
3.12-3.4410.70.1491100
3.44-3.9310.30.1041100
3.93-4.959.70.079199.7
4.95-509.70.057198.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entries 1HZH, 1GC1

1hzh

1gc1


解像度: 2.3→49.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 15.885 / SU ML: 0.197 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.34 / ESU R Free: 0.252 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: Authors state that because crystals were small and subject to high radiation dosages during data collection, difference fouriers comparing the initial and final swatches of data were ...詳細: Authors state that because crystals were small and subject to high radiation dosages during data collection, difference fouriers comparing the initial and final swatches of data were inspected to identify radiation-induced disulfide breakage, and the refined models were adjusted to reflect the initial, radiation-damage free structure. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25503 1890 5 %RANDOM
Rwork0.19291 ---
obs0.19601 36114 93.26 %-
all-40751 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.345 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20.02 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5687 0 182 308 6177
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0226031
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8521.9728204
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.185730
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.69124.087252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.65715952
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8291532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.2924
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.024485
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.32484
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3250.54103
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2380.5538
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.220.355
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2050.517
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1741.53717
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.23525922
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.29632595
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.2814.52282
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.358 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 93 -
Rwork0.254 1693 -
obs--80.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.2095-2.8599-0.001416.2817-4.51296.27780.5191-0.09811.47940.1938-0.3675-2.3517-0.8546-0.1864-0.15160.076-0.1584-0.29360.04660.07870.9616115.1153156.7278271.1539
25.7271-0.78530.00225.8699-0.35052.8943-0.0348-0.54280.70450.9793-0.0517-0.5819-0.1437-0.04370.08650.025-0.0594-0.2434-0.2029-0.089-0.061198.3635147.7646278.3407
30.84070.11530.38192.12251.23865.81920.04480.14390.089-0.07950.0493-0.50560.02220.3291-0.0941-0.28320.01940.0038-0.24540.0539-0.1699.1587132.6909252.2531
48.2352.9976-1.02354.3679-1.05522.8255-0.35860.7686-0.5337-1.05010.3672-0.20040.3286-0.3679-0.00860.1069-0.06310.1126-0.115-0.0877-0.283579.0099123.2715221.9189
52.37281.37660.79753.69060.93154.16530.1170.068-0.17160.1877-0.0536-0.09110.6556-0.0179-0.0634-0.09140.0209-0.0197-0.3070.0506-0.302988.1068114.5802257.3391
64.0511.8023-3.26035.8889-0.67739.5326-0.32580.4531-0.7371-1.26920.214-1.14910.58140.16630.11180.182-0.04870.2634-0.1634-0.22190.135983.8545108.3587222.3273
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1GA83 - 2551 - 109
2X-RAY DIFFRACTION1GD - E734 - 741
3X-RAY DIFFRACTION2GA256 - 492110 - 317
4X-RAY DIFFRACTION2GF - P762 - 963
5X-RAY DIFFRACTION3HB1 - 1271 - 141
6X-RAY DIFFRACTION4HB128 - 230142 - 230
7X-RAY DIFFRACTION5LC1 - 1101 - 111
8X-RAY DIFFRACTION6LC111 - 214112 - 215

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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