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- PDB-2nxv: Structure of the 6th ORF of the Rhodobacter blastica ATPase opero... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nxv
タイトルStructure of the 6th ORF of the Rhodobacter blastica ATPase operon; Majastridin
要素ATP synthase subunits region ORF 6
キーワードTRANSFERASE / majastridin / ATPase operon / glycosyl transferase / Rossmann fold / sulphur SAD
機能・相同性Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta / ATP synthase subunits region ORF 6
機能・相同性情報
生物種Rhodobacter blasticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / SAD based on native sulphurs / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Enroth, C. / Strid, A.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of a protein, structurally related to glycosyltransferases, encoded in the Rhodobacter blasticus atp operon.
著者: Enroth, C. / Strid, A.
履歴
登録2006年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunits region ORF 6
B: ATP synthase subunits region ORF 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,8884
ポリマ－57,7042
非ポリマー1842
水15,006833
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4930 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area21210 Å2
手法PISA
2
A: ATP synthase subunits region ORF 6
B: ATP synthase subunits region ORF 6
ヘテロ分子

A: ATP synthase subunits region ORF 6
B: ATP synthase subunits region ORF 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,7768
ポリマ－115,4074
非ポリマー3684
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area14100 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area38190 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)121.873, 90.311, 69.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1228-

HOH

21B-1213-

HOH

31B-1620-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 ATP synthase subunits region ORF 6


分子量: 28851.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter blasticus (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05449
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 833 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.92 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.1→72.56 Å / Num. obs: 295175 / % possible obs: 95.3 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 1.1→1.16 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.355 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.355 / % possible all: 71.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: SAD based on native sulphurs / 解像度: 1.1→19.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.979 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.974 / SU B: 0.657 / SU ML: 0.014 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.023 / ESU R Free: 0.024 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15544 14868 5 %RANDOM
Rwork0.13718 ---
obs0.13809 280096 95.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.488 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20 Å20 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4041 0 12 833 4886
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0214264
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6381.9385799
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5315531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.69322.627236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.12515682
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8141545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2591
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.023415
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.21963
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.22942
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1930.2660
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1350.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3940.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9491.52565
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.65924050
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.76631905
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2714.51731
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.80434376
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free7.1293927
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.52734054
LS精密化 シェル解像度: 1.1→1.128 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 754 -
Rwork0.329 13521 -
obs--63.02 %
精密化 TLS

T33: -0.0035 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0261-0.0075-0.01730.01470.0020.0350.0003-0.0033-0.00130.0007-0.00110.0016-0.0015-0.00070.0008-0.006600.00040.0042-0.000236.391-1.880.774
20.0344-0.01010.01550.00990.00390.0390.00240.00340.0007-0.001-0.00340.0006-0.0007-0.00090.001-0.00630.0005-0.00020.0037-0.000136.835.33553.145
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 2491 - 249
2X-RAY DIFFRACTION1AC12011
3X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 2491 - 249
4X-RAY DIFFRACTION2BD12021

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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