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- PDB-2nxn: T. thermophilus ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nxn
タイトルT. thermophilus ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) in complex with ribosomal protein L11
要素
  • 50S ribosomal protein L11
  • Ribosomal protein L11 methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / S-Adenosyl-L-Methionine dependent methyltransferase / post-translational modification
機能・相同性
機能・相同性情報


histone methyltransferase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / large ribosomal subunit rRNA binding / methylation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1350 / Ribosomal protein L11 methyltransferase / Sun protein; domain 3 / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12, C-terminal domain / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1350 / Ribosomal protein L11 methyltransferase / Sun protein; domain 3 / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12, C-terminal domain / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Vaccinia Virus protein VP39 / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Plaits / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL11 / Ribosomal protein L11 methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Demirci, H. / Gregory, S.T. / Dahlberg, A.E. / Jogl, G.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Recognition of ribosomal protein L11 by the protein trimethyltransferase PrmA.
著者: Demirci, H. / Gregory, S.T. / Dahlberg, A.E. / Jogl, G.
履歴
登録2006年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description ...Advisory / Refinement description / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal protein L11 methyltransferase
B: 50S ribosomal protein L11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1882
ポリマ－43,1882
非ポリマー00
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area19390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.844, 132.844, 46.006
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Ribosomal protein L11 methyltransferase / L11 Mtase


分子量: 27661.807 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: prmA / プラスミド: pET30b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3)
参照: UniProt: Q84BQ9, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: タンパク質 50S ribosomal protein L11


分子量: 15526.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: rplK, rpl11 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PrmA::tc / 参照: UniProt: P36238
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25.5 % w/v PEG4000, 120 mM Sodium Acetate, 85mM TRIS, pH 8.5, 15 % v/v glycerol, 4% v/v 1,1,1,3,3,3-Hexafluoro-2-propanol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.9797
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 18545 / Num. obs: 18330 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.395 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 1766 / % possible all: 96.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345345DTBデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
COMO位相決定
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entries 1MMS, 2NXC

1mms

2nxc


解像度: 2.4→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 17.522 / SU ML: 0.2 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.417 / ESU R Free: 0.281 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27277 940 5.1 %RANDOM
Rwork0.2202 ---
obs0.22273 17325 99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.672 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å2-0.09 Å20 Å2
2---0.18 Å20 Å2
3---0.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2959 0 0 95 3054
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223032
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7471.9824124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0385385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.4322.881118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.5615485
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1861524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2457
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022302
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.21275
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21976
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1650.2108
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1880.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2370.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7331.51984
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.17223081
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.74231205
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7554.51043
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 79 -
Rwork0.257 1242 -
obs-1242 97.28 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
117.39285.1966-8.706220.17128.964426.0236-0.66991.9915-0.7693-4.27360.9259-1.9213-1.24270.2371-0.256-0.052-0.2140.63570.18420.21210.232951.01181.4409-14.6725
278.5914.8641-36.24097.0775-1.012324.00682.9385-0.47540.95611.1011-0.61841.2352-2.17921.6631-2.320.10380.15580.27260.1608-0.03220.10232.984663.2248-12.2403
32.35330.17630.19873.5491-0.5972.21-0.0281-0.0043-0.0274-0.1248-0.1596-0.412-0.03760.35660.1878-0.16350.0110.0167-0.04580.0555-0.148216.00377.2642-0.601
46.9219-3.0899-0.455513.00370.11676.86190.15360.91640.1583-0.24050.2045-0.85470.19240.7535-0.3581-0.37530.04140.04280.13540.13670.240841.711274.9088-0.8597
519.3773-3.26535.911417.60283.754223.86540.33970.81891.00070.65590.36160.675-1.58391.7278-0.70130.2156-0.33770.27330.14490.01960.517554.693297.7852-0.7226
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 54
2X-RAY DIFFRACTION2A55 - 68
3X-RAY DIFFRACTION3A69 - 254
4X-RAY DIFFRACTION4B1 - 74
5X-RAY DIFFRACTION5B75 - 139

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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