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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nxc
タイトルApo-form of T. thermophilus ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA)
要素Ribosomal protein L11 methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / TRANSFERASE S-Adenosly-L-Methionine dependent methyltransferase posttranslational modification
機能・相同性
機能・相同性情報


histone methyltransferase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / methylation / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1350 / Ribosomal protein L11 methyltransferase / : / Sun protein; domain 3 / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Vaccinia Virus protein VP39 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Alpha-Beta Plaits / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Up-down Bundle ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1350 / Ribosomal protein L11 methyltransferase / : / Sun protein; domain 3 / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Vaccinia Virus protein VP39 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Alpha-Beta Plaits / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosomal protein L11 methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Demirci, H. / Gregory, S.T. / Dahlberg, A.E. / Jogl, G.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Recognition of ribosomal protein L11 by the protein trimethyltransferase PrmA.
著者: Demirci, H. / Gregory, S.T. / Dahlberg, A.E. / Jogl, G.
履歴
登録2006年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal protein L11 methyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6621
ポリマ－27,6621
非ポリマー00
水3,027168
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.521, 76.557, 61.878
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 130.01, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-347-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ribosomal protein L11 methyltransferase / L11 Mtase


分子量: 27661.807 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: prmA / プラスミド: pET30b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3)
参照: UniProt: Q84BQ9, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: sitting-drop vapor diffusion, microseeding / pH: 6.8
詳細: 700mM ammonium sulfate, 4%v/v Dioxane, 220mM Hexanediol, 20mM MES, pH 6.8, sitting-drop vapor diffusion and microseeding, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9797 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→30 Å / Num. obs: 37520 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 17.96
反射 シェル解像度: 1.59→1.65 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.385 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 3532 / % possible all: 91.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQUANTUMデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
COMO位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ufk

1ufk


解像度: 1.59→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 3.435 / SU ML: 0.058 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.087 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22405 1889 5 %RANDOM
Rwork0.19229 ---
obs0.1939 35627 96.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.963 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8 Å20 Å2-0.71 Å2
2--1.21 Å20 Å2
3----1.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1923 0 0 168 2091
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221978
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5231.9842698
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0065247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.07922.58885
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.03315300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.2761518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2288
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021542
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.2877
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.21319
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2140
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2080.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1460.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9291.51266
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.50721961
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5233829
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9674.5737
LS精密化 シェル解像度: 1.591→1.632 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 128 -
Rwork0.257 2422 -
obs-2422 88.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5510.98850.10771.0246-0.1661.6256-0.0534-0.0347-0.1127-0.15020.0929-0.04130.0350.0333-0.0396-0.0456-0.0146-0.0210.0177-0.0198-0.0269-1.977-28.9966-8.7658
28.2342-1.0906-8.28662.11392.395814.75540.19160.3845-0.05-0.1275-0.05380.0944-1.075-0.482-0.13780.04960.06040.0314-0.10450.0119-0.0023-4.3565-12.5756-2.6088
30.65840.0796-0.02410.31420.38841.03720.07540.0596-0.0064-0.00390.02570.0014-0.02330.1263-0.1011-0.01670.02080.0083-0.011-0.0137-0.0227-10.482310.091812.8229
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 541 - 54
2X-RAY DIFFRACTION2AA55 - 6655 - 66
3X-RAY DIFFRACTION3AA67 - 25467 - 254

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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