[日本語] English
万見
- PDB-2nw6: Burkholderia cepacia lipase complexed with S-inhibitor -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nw6
タイトルBurkholderia cepacia lipase complexed with S-inhibitor
要素Lipase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Pseudomonas cepacia lipase / racemic sec alcohols / transition state (TS) analogue / molecular modelling / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


triacylglycerol lipase / triacylglycerol lipase activity / lipid catabolic process / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Lipases, serine active site. / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-POT / Triacylglycerol lipase
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia cepacia (バクテリア)
手法X線回折 / ISOMORPHOUS TO 1HQD / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Luic, M. / Stefanic, Z.
引用ジャーナル: J.Phys.Chem.B / 年: 2008
タイトル: Combined X-ray diffraction and QM/MM study of the Burkholderia cepacia lipase-catalyzed secondary alcohol esterification
著者: Luic, M. / Stefanic, Z. / Ceilinger, I. / Hodoscek, M. / Janezic, D. / Lenac, T. / Asler, I.L. / Sepac, D. / Tomic, S.
履歴
登録2006年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4774
ポリマ－33,1511
非ポリマー3263
水5,026279
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.015, 46.584, 84.244
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.05, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Lipase / Triacylglycerol lipase


分子量: 33150.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: The enzyme source was a commercial preparation of Pseudomonas (Burkholderia) cepacia lipase obtained from Amano Pharmaceuticals Co., Nagoya, Japan.
由来: (天然) Burkholderia cepacia (バクテリア) / 参照: UniProt: P22088, triacylglycerol lipase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-POT / (1S)-1-(PHENOXYMETHYL)PROPYL METHYLPHOSPHONOCHLORIDOATE / (RP,SP)-O-(2S)-(1-PHENOXYBUT-2-YL)-METHYLPHOSPHONIC ACID CHLORIDE


分子量: 262.670 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16ClO3P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.48 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Sodium Citrate, 40% MPD, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年9月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→23.58 Å / Num. all: 27630 / Num. obs: 27385 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / Limit h max: 42 / Limit h min: -49 / Limit k max: 25 / Limit k min: -49 / Limit l max: 46 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 1383885.92 / Observed criterion F min: 6.9 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 1.79→1.85 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 84.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: ISOMORPHOUS TO 1HQD
開始モデル: PDB ENTRY 1HQD

1hqd


解像度: 1.8→23.58 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 2713 10 %RANDOM
Rwork0.175 ---
all0.185 27385 --
obs0.185 27212 98.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 63.606 Å2 / ksol: 0.384991 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 52.28 Å2 / Biso mean: 20.23 Å2 / Biso min: 10.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.31 Å20 Å2-0.17 Å2
2--2.93 Å20 Å2
3----3.25 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→23.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2337 0 17 279 2633
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.75
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.8-1.880.3332510.20.29828520.0183417317793
1.88-1.980.2383309.80.21130250.0133426335597.9
1.98-2.110.21134410.10.18430640.0113457340898.6
2.11-2.270.20735510.50.17530400.0113427339599.1
2.27-2.50.20136410.60.16730770.0113454344199.6
2.5-2.860.2023389.80.16331140.0113463345299.7
2.86-3.60.1863259.40.15131480.013483347399.7
3.6-23.580.2233329.50.17431790.0123539351199.2
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2prost.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4ion.param
X-RAY DIFFRACTION5cis_peptide.param
X-RAY DIFFRACTION6carbohydrate.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る