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- PDB-2nq5: Crystal structure of methyltransferase from Streptococcus mutans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nq5
タイトルCrystal structure of methyltransferase from Streptococcus mutans
要素5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Structural genomics / target 6426d / methyltransferase / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine S-methyltransferase / 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine S-methyltransferase activity / 'de novo' L-methionine biosynthetic process / methylation / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Cobalamin-independent methionine synthase / Cobalamin-independent methionine synthase MetE, N-terminal / Cobalamin-independent synthase, N-terminal domain / Cobalamin-independent methionine synthase MetE, C-terminal/archaeal / Cobalamin-independent synthase, Catalytic domain / TIM Barrel - #210 / UROD/MetE-like superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus mutans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Fedorov, A.A. / Fedorov, E.V. / Sauder, J.M. / Burley, S.K. / Almo, S.C. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of methyltransferase from Streptococcus mutans
著者: Fedorov, A.A. / Fedorov, E.V. / Sauder, J.M. / Burley, S.K. / Almo, S.C.
履歴
登録2006年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年11月14日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.42021年2月3日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / struct_ref_seq_dif
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,4621
ポリマ－85,4621
非ポリマー00
水6,269348
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.291, 99.194, 78.619
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is monomer

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要素

#1: タンパク質 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate--homocysteine methyltransferase / Methionine synthase / vitamin-B12 independent isozyme / Cobalamin-independent methionine synthase


分子量: 85462.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus mutans (バクテリア)
遺伝子: metE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8CWX6, 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine S-methyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 348 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.1M Bis Tris, 0.2M magnesium chloride, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月27日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→25 Å / Num. all: 58104 / Num. obs: 58104 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 14.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
ADSCQUANTUMデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1U1H

1u1h


解像度: 1.9→24.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 579844.37 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 2919 5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.228 58104 97.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.4522 Å2 / ksol: 0.366912 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.27 Å20 Å26.84 Å2
2---4.45 Å20 Å2
3----0.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.09 Å-0.01 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→24.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5632 0 0 348 5980
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.652
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.572.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 283 5 %
Rwork0.242 5383 -
obs--95.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4
X-RAY DIFFRACTION5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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