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- PDB-2ncz: Solution NMR structures of BRD4 ET domain in complex with NSD3_1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ncz
タイトルSolution NMR structures of BRD4 ET domain in complex with NSD3_1 peptide
要素
  • Bromodomain-containing protein 4
  • Histone-lysine N-methyltransferase NSD3
キーワードTRANSCRIPTION/TRANSFERASE / TRANSCRIPTION / TRANSFERASE / TRANSCRIPTION-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine4 N-dimethyltransferase / [histone H3]-lysine27 N-dimethyltransferase / histone H3K4 dimethyltransferase activity / histone H3K27 dimethyltransferase activity / histone H3K27 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / transcription regulator activator activity / histone H3 methyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint ...[histone H3]-lysine4 N-dimethyltransferase / [histone H3]-lysine27 N-dimethyltransferase / histone H3K4 dimethyltransferase activity / histone H3K27 dimethyltransferase activity / histone H3K27 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / transcription regulator activator activity / histone H3 methyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / histone reader activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / lysine-acetylated histone binding / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / chromosome / regulation of inflammatory response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / methylation / Potential therapeutics for SARS / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #220 / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #220 / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, variant PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger 1 / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / domain with conserved PWWP motif / SET domain / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bromodomain-containing protein 4 / Histone-lysine N-methyltransferase NSD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Zeng, L. / Zhou, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural Mechanism of Transcriptional Regulator NSD3 Recognition by the ET Domain of BRD4.
著者: Zhang, Q. / Zeng, L. / Shen, C. / Ju, Y. / Konuma, T. / Zhao, C. / Vakoc, C.R. / Zhou, M.M.
履歴
登録2016年4月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 4
B: Histone-lysine N-methyltransferase NSD3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1772
ポリマ－11,1772
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 4 / Protein HUNK1


分子量: 9745.136 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 601-683 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60885
#2: タンパク質・ペプチド Histone-lysine N-methyltransferase NSD3 / Nuclear SET domain-containing protein 3 / Protein whistle / WHSC1-like 1 isoform 9 with ...Nuclear SET domain-containing protein 3 / Protein whistle / WHSC1-like 1 isoform 9 with methyltransferase activity to lysine / Wolf-Hirschhorn syndrome candidate 1-like protein 1 / WHSC1-like protein 1


分子量: 1431.739 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 152-163 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BZ95, histone-lysine N-methyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1223D HN(CA)CB
1323D CBCA(CO)NH
1423D 1H-15N NOESY
1513D 1H-13C NOESY aliphatic
1613D 1H-13C NOESY aromatic
1713D filtered 1H-13C NOESY aliphatic
1813D filtered 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
110 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM [U-100% 2H] DTT, 100% D2O100% D2O
210 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM [U-100% 2H] DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
10 mMsodium phosphate-11
100 mMsodium chloride-21
2 mMDTT-3[U-100% 2H]1
10 mMsodium phosphate-42
100 mMsodium chloride-52
2 mMDTT-6[U-100% 2H]2
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003
Bruker AvanceBrukerAVANCE5004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.3Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxchemical shift calculation
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRView5.04Johnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRView5.04Johnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRView5.04Johnson, One Moon Scientificデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Bax精密化
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
ProcheckNMRLaskowski and MacArthur構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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