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万見
- PDB-2nce: Solution Structure of Ca2+-bound C2 domain from Protein Kinase C ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nce
タイトルSolution Structure of Ca2+-bound C2 domain from Protein Kinase C alpha in the form of complex with V5-pHM peptide
要素Protein kinase C alpha type
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Acetylcholine regulates insulin secretion / EGFR Transactivation by Gastrin / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Calmodulin induced events / Disinhibition of SNARE formation / SHC1 events in ERBB2 signaling / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ ...Acetylcholine regulates insulin secretion / EGFR Transactivation by Gastrin / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / Depolymerization of the Nuclear Lamina / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Calmodulin induced events / Disinhibition of SNARE formation / SHC1 events in ERBB2 signaling / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ / Syndecan interactions / positive regulation of angiotensin-activated signaling pathway / cellular response to carbohydrate stimulus / response to phorbol 13-acetate 12-myristate / positive regulation of dense core granule biogenesis / VEGFR2 mediated cell proliferation / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / cone photoreceptor outer segment / protein kinase C signaling / ooplasm / RET signaling / central nervous system neuron axonogenesis / desmosome assembly / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / protein kinase C / histone H3T6 kinase activity / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / negative regulation of glial cell apoptotic process / regulation of platelet aggregation / positive regulation of macrophage differentiation / negative regulation of D-glucose import / regulation of muscle contraction / regulation of the force of heart contraction / induction of positive chemotaxis / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of bone resorption / positive regulation of synapse assembly / response to corticosterone / muscle cell cellular homeostasis / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of exocytosis / intercalated disc / peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / chondrocyte differentiation / response to mechanical stimulus / presynaptic cytosol / negative regulation of MAPK cascade / positive regulation of endothelial cell proliferation / neutrophil chemotaxis / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of cell adhesion / response to interleukin-1 / intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of mitotic cell cycle / calyx of Held / response to reactive oxygen species / stem cell differentiation / establishment of protein localization / response to peptide hormone / mitochondrial membrane / response to toxic substance / integrin binding / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of angiogenesis / apical part of cell / response to estradiol / response to ethanol / angiogenesis / learning or memory / cell population proliferation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein kinase activity / cell adhesion / negative regulation of translation / intracellular signal transduction / ciliary basal body / positive regulation of cell migration / axon / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / neuronal cell body / protein serine/threonine kinase activity / lipid binding / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Classical Protein Kinase C alpha, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain ...Classical Protein Kinase C alpha, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein kinase C alpha type
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Yang, Y. / Igumenova, T.I.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Ca2+-sensing domain contributes to auto-inhibition of protein kinase Calpha through interactions with C-terminal tail
著者: Yang, Y. / Igumenova, T.I.
履歴
登録2016年3月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C alpha type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3213
ポリマ－16,2401
非ポリマー802
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 400structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase C alpha type / PKC-A / PKC-alpha


分子量: 16240.451 Da / 分子数: 1 / 断片: C2 domain residues 155-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Prkca, Pkca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05696, protein kinase C
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCO
1313D HN(CA)CO
1413D HN(CA)CB
1512D 1H-13C HSQC aliphatic
1613D C(CO)NH
1713D H(CCO)NH
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D (H)CCH-COSY
11013D 1H-15N TOCSY
11112D 1H-13C HSQC aromatic
11213D (H)CCH-TOCSY aromatic
11313D 1H-15N NOESY
11413D 1H-13C NOESY
11513D HNHA

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試料調製

詳細内容: 2.225 mM CALCIUM ION, 0.89 mM [U-13C; U-15N] C2, 6.7 mM MES, 67 mM potassium chloride, 0.02 % sodium azide, 2 mM pHM peptide, 92% H2O/8% D2O
溶媒系: 92% H2O/8% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2.225 mMCALCIUM ION-11
0.89 mMC2-2[U-13C; U-15N]1
6.7 mMMES-31
67 mMpotassium chloride-41
0.02 %sodium azide-51
2 mMpHM peptide-61
試料状態イオン強度: 0.076 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 296.15 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称開発者分類
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TopSpinBruker Biospincollection
SparkyGoddardデータ解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
PSVSBhattacharya and Montelionestructural validation
CcpNMRCCPNデータ解析
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2689 / NOE intraresidue total count: 618 / NOE long range total count: 765 / NOE medium range total count: 250 / NOE sequential total count: 536 / Hydrogen bond constraints total count: 33 / Protein phi angle constraints total count: 105 / Protein psi angle constraints total count: 105
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 400 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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