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万見
- PDB-2nbq: NMR Structure of the C-Terminal Domain of human APOBEC3B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nbq
タイトルNMR Structure of the C-Terminal Domain of human APOBEC3B
要素DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA Editing: C to U Conversion / Formation of the Editosome / single-stranded DNA cytosine deaminase / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / DNA cytosine deamination / cytidine to uridine editing / clearance of foreign intracellular DNA / cytidine deaminase activity / transposable element silencing / P-body ...mRNA Editing: C to U Conversion / Formation of the Editosome / single-stranded DNA cytosine deaminase / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / DNA cytosine deamination / cytidine to uridine editing / clearance of foreign intracellular DNA / cytidine deaminase activity / transposable element silencing / P-body / defense response to virus / innate immune response / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
APOBEC-like C-terminal domain / Novel AID APOBEC clade 2 / : / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Byeon, I.L. / Byeon, C. / Gronenborn, A.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Nuclear Magnetic Resonance Structure of the APOBEC3B Catalytic Domain: Structural Basis for Substrate Binding and DNA Deaminase Activity.
著者: Byeon, I.J. / Byeon, C.H. / Wu, T. / Mitra, M. / Singer, D. / Levin, J.G. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録2016年3月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_remark ...database_2 / pdbx_database_remark / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_remark.text / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5012
ポリマ－24,4361
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 256structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B / A3B / Phorbolin-1-related protein / Phorbolin-2/3


分子量: 24435.691 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 187-382 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOBEC3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DE3
参照: UniProt: Q9UH17, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 環状アミジンに作用
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: NMR Structure of the APOBEC3B Catalytic Domain: Structural Bais for Substrate Binding and DNA Deaminase Activity
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D HNCA
1313D HN(CA)CB
1413D HN(COCA)CB
1522D 1H-15N HSQC
1623D simultaneous 13C- and 15N-edited NOESY
1713D TROSY-HN(CA)CB
1813D TROSY-HN(CO)CACB
1932D 1H-1H NOESY
11023D (H)CCH-TOCSY
11122D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.08 mM [U-13C; U-15N; U-2H] A3B_CTD, 0.08 mM Zinc, 10 mM DTT, 25 mM sodium phosphate, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
20.08 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] A3B_CTD, 0.08 mM Zinc, 10 mM DTT, 25 mM sodium phosphate, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
30.05 mM A3B_CTD, 0.05 mM Zinc, 10 mM DTT, 25 mM sodium phosphate, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.08 mMA3B_CTD-1[U-13C; U-15N; U-2H]1
0.08 mMZinc-21
7 %D2O-3[U-100% 2H]1
93 %H2O-41
10 mMDTT-51
25 mMsodium phosphate-61
0.08 mMA3B_CTD-7[U-100% 13C; U-100% 15N]2
0.08 mMZinc-82
7 %D2O-9[U-100% 2H]2
93 %H2O-102
10 mMDTT-112
25 mMsodium phosphate-122
0.05 mMA3B_CTD-133
0.05 mMZinc-143
7 %D2O-15[U-100% 2H]3
93 %H2O-163
10 mMDTT-173
25 mMsodium phosphate-183
試料状態イオン強度: 0 / pH: 6.9 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9002
Bruker AvanceBrukerAVANCE7003
Bruker AvanceBrukerAVANCE6004

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解析

NMR software
名称開発者分類
XPLOR-NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorechemical shift assignment
XPLOR-NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Cloreデータ解析
XPLOR-NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorepeak picking
XPLOR-NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE FLEXIBLE (HEXA-HISTIDINE TAG) RESIDUES WERE NOT INCLUDED IN THE STRUCTURE CALCULATIONS AND THUS NOT SHOWN IN THE COORDINATES.
NMR constraintsHydrogen bond constraints total count: 168 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 155 / Protein psi angle constraints total count: 154
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0.397 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 256 / 登録したコンフォーマーの数: 30 / Maximum lower distance constraint violation: 0.5 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 5 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.031 Å / Distance rms dev error: 0.002 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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