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万見
- PDB-2n9o: Solution structure of RNF126 N-terminal zinc finger domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n9o
タイトルSolution structure of RNF126 N-terminal zinc finger domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase RNF126
キーワードLIGASE / Zinc finger / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein K29-linked ubiquitination / protein K27-linked ubiquitination / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / retrograde transport, endosome to Golgi / epidermal growth factor receptor binding / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / protein monoubiquitination / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination ...cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein K29-linked ubiquitination / protein K27-linked ubiquitination / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / retrograde transport, endosome to Golgi / epidermal growth factor receptor binding / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / protein monoubiquitination / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / protein K48-linked ubiquitination / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / regulation of cell population proliferation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF126-like, zinc-ribbon / zinc-ribbon / Ring finger domain / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF126
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model3
データ登録者Martinez-Lumbreras, S. / Krysztofinska, E.M. / Thapaliya, A. / Isaacson, R.L.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural and functional insights into the E3 ligase, RNF126.
著者: Krysztofinska, E.M. / Martinez-Lumbreras, S. / Thapaliya, A. / Evans, N.J. / High, S. / Isaacson, R.L.
履歴
登録2015年12月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF126
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,7712
ポリマ－4,7051
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase RNF126 / RING finger protein 126


分子量: 4705.398 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal zinc finger domain residues 1-40 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF126 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q9BV68, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1312D 1H-1H TOCSY
1412D 1H-1H NOESY
1522D 1H-1H NOESY
1613D CBCA(CO)NH
1713D HN(CA)CB
1813D HNCO
1913D HN(CA)CO
11023D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1350-750 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] RNF126, 350-750 uM ZINC ION, 10 mM potassium phosphate, 100 mM sodium chloride, 250 uM TCEP, 10 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
2350-750 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] RNF126, 350-750 uM ZINC ION, 10 mM potassium phosphate, 100 mM sodium chloride, 250 uM TCEP, 10 uM DSS, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
uMentity_1-1[U-99% 13C; U-99% 15N]350-7501
uMZINC ION-2350-7501
10 mMpotassium phosphate-31
100 mMsodium chloride-41
250 uMTCEP-51
10 uMDSS-61
uMentity_1-7[U-99% 13C; U-99% 15N]350-7502
uMZINC ION-8350-7502
10 mMpotassium phosphate-92
100 mMsodium chloride-102
250 uMTCEP-112
10 uMDSS-122
試料状態イオン強度: 0.12 / pH: 6.0 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE7001
Bruker AvanceBrukerAVANCE5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.2Bruker Biospincollection
TopSpin3.2Bruker Biospin解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CcpNmr Analysis2.3CCPNpeak picking
CcpNmr Analysis2.3CCPNchemical shift assignment
CcpNmr Analysis2.3CCPN構造決定
ARIA2.1Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA2.1Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: Refinement in water with default parametres
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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