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万見
- PDB-2n6p: Solution NMR structure of Outer Membrane Protein G P92A mutant fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n6p
タイトルSolution NMR structure of Outer Membrane Protein G P92A mutant from Pseudomonas aeruginosa
要素Outer membrane protein OprG
キーワードMEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


host outer membrane / outer membrane / transmembrane transport / membrane
類似検索 - 分子機能
Outer membrane protein, OmpW / OmpW family / Virulence-related outer membrane protein / Enterobacterial virulence outer membrane protein signature 2. / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane protein OprG
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Kucharska, I. / Seelheim, P. / Edrington, T.C. / Liang, B. / Tamm, L.K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: OprG Harnesses the Dynamics of its Extracellular Loops to Transport Small Amino Acids across the Outer Membrane of Pseudomonas aeruginosa.
著者: Kucharska, I. / Seelheim, P. / Edrington, T. / Liang, B. / Tamm, L.K.
履歴
登録2015年8月27日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Outer membrane protein OprG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6891
ポリマ－23,6891
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Outer membrane protein OprG


分子量: 23688.605 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 27-232 / 変異: P92A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / 遺伝子: 879793, oprG, PA4067 / プラスミド: Pet30a+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HWW1

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H 15N TROSY
1213D HNCO
1313D HNCA
1413D HNCB
1513D HNCA(CO)
1622D 1H 15N TROSY
1732D 1H 15N TROSY
1842D 1H 15N TROSY
1952D 1H 15N TROSY
11062D 1H 15N TROSY
11172D 1H 15N TROSY
11213D 15N 1H 1H NOESY TROSY
11314D 15N 1H 15N HSQC NOESY HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-13C; U-15N; U-2H] protein, 25 mM sodium phosphate, 50 mM potassium chloride, 0.05 % sodium azide, 0.9 % 1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-13C; U-15N; U-2H] protein, 25 mM sodium phosphate, 50 mM potassium chloride, 0.05 % sodium azide, 0.9 % 1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine, 100% D2O100% D2O
31 mM protein, 25 mM sodium phosphate, 50 mM potassium chloride, 0.05 % sodium azide, 0.9 % 1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41 mM protein, 25 mM sodium phosphate, 50 mM potassium chloride, 0.05 % sodium azide, 0.9 % 1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
51 mM protein, 25 mM sodium phosphate, 50 mM potassium chloride, 0.05 % sodium azide, 0.9 % 1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
61 mM protein, 25 mM sodium phosphate, 50 mM potassium chloride, 0.05 % sodium azide, 0.9 % 1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
71 mM [U-15N]-Leu protein, 25 mM sodium phosphate, 50 mM potassium chloride, 0.05 % sodium azide, 0.9 % 1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMentity-1[U-13C; U-15N; U-2H]1
25 mMsodium phosphate-21
50 mMpotassium chloride-31
0.05 %sodium azide-41
0.9 %1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine-51
1 mMentity-6[U-13C; U-15N; U-2H]2
25 mMsodium phosphate-72
50 mMpotassium chloride-82
0.05 %sodium azide-92
0.9 %1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine-102
1 mMentity-113
25 mMsodium phosphate-123
50 mMpotassium chloride-133
0.05 %sodium azide-143
0.9 %1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine-153
1 mMentity-164
25 mMsodium phosphate-174
50 mMpotassium chloride-184
0.05 %sodium azide-194
0.9 %1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine-204
1 mMentity-215
25 mMsodium phosphate-225
50 mMpotassium chloride-235
0.05 %sodium azide-245
0.9 %1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine-255
1 mMentity-266
25 mMsodium phosphate-276
50 mMpotassium chloride-286
0.05 %sodium azide-296
0.9 %1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine-306
1 mMentity-31[U-15N]-Leu7
25 mMsodium phosphate-327
50 mMpotassium chloride-337
0.05 %sodium azide-347
0.9 %1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine-357
試料状態pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 318 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Bruker Avance III / 製造業者: Bruker / モデル: Bruker Avance III / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TALOSTalos+Yang Shen, Frank Delaglio, Gabriel Cornilescu, and Ad Baxrediction of protein backbone torsion angles from nmr chemical shifts
SparkyT. D. Goddard and D. G. Knellernmr assignments
CNS1.2Brunger, A.T. et al.構造決定
Bruker_TopSpin2.1.6Brukercollection
NMRPipeF. Delaglio, S. Grzesiek, G. W. Vuister, G. Zhu, J. Pfeifer and A. Bax解析
CNS1.2Brunger, A.T. et al.精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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