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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n4o
タイトルSolution structure of the hydrophobin MPG1 from the rice blast fungus Magnaporthe oryzae
要素Hydrophobin-like protein MPG1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / amyloid (アミロイド)
機能・相同性Fungal hydrophobin / Hydrophobin, conserved site / Fungal hydrophobins signature. / Hydrophobin / Hydrophobins / structural constituent of cell wall / fungal-type cell wall / extracellular region / Hydrophobin-like protein MPG1
機能・相同性情報
生物種Magnaporthe oryzae 70-15 (イネいもち病菌)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Rey, A.A. / Kwan, A.H. / Sunde, M.
引用ジャーナル: Sci Rep / : 2016
タイトル: Self-assembly of MPG1, a hydrophobin protein from the rice blast fungus that forms functional amyloid coatings, occurs by a surface-driven mechanism.
著者: Pham, C.L. / Rey, A. / Lo, V. / Soules, M. / Ren, Q. / Meisl, G. / Knowles, T.P. / Kwan, A.H. / Sunde, M.
履歴
登録2015年6月25日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hydrophobin-like protein MPG1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8691
ポリマ-9,8691
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 500structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Hydrophobin-like protein MPG1


分子量: 9869.354 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 19-112 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Magnaporthe oryzae 70-15 (イネいもち病菌)
: 70-15 / ATCC MYA-4617 / FGSC 8958 / 遺伝子: MGCH7_ch7g1089, MGG_10315, MPG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P52751

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1232D 1H-13C HSQC
1323D HN(CA)CB
1423D HN(CA)CO
1523D CC(CO)NH
1623D H(CCO)NH
1723D CBCA(CO)NH
1823D 1H-15N NOESY
1933D CCH-TOCSY
11023D HNCO
11133D HCAN
11233D HCA(CO)N
11333D 1H-13C NOESY aliphatic
11433D (H)CCH-TOCSY
11512D 1H-15N HSQC
116115N-T2 relaxation measurements

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1300-400 uM [U-98% 15N] MPG1, 20 mM sodium phosphate, 5 % [U-2H] D2O, 95 % H2O, 0.1 mM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
2300-400 uM [U-98% 13C; U-98% 15N] MPG1, 20 mM sodium phosphate, 20 uM chloramphenicol, 0.63 mg/mL complete EDTA protease cocktail tablet, 95 % H2O, 5 % [U-99% 2H] D2O, 0.1 mM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
3300-400 uM [U-98% 13C; U-98% 15N] MPG1, 20 mM sodium phosphate, 20 uM chloramphenicol, 0.63 mg/mL complete EDTA protease cocktail tablet, 100 % [U-99% 2H] D2O, 0.1 mM DSS, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
uMMPG1-1[U-98% 15N]300-4001
20 mMsodium phosphate-21
5 %D2O-3[U-2H]1
95 %H2O-41
0.1 mMDSS-51
uMMPG1-6[U-98% 13C; U-98% 15N]300-4002
20 mMsodium phosphate-72
20 uMchloramphenicol-82
0.63 mg/mLcomplete EDTA protease cocktail tablet-92
95 %H2O-102
5 %D2O-11[U-99% 2H]2
0.1 mMDSS-122
uMMPG1-13[U-98% 13C; U-98% 15N]300-4003
20 mMsodium phosphate-143
20 uMchloramphenicol-153
0.63 mg/mLcomplete EDTA protease cocktail tablet-163
100 %D2O-17[U-99% 2H]3
0.1 mMDSS-183
試料状態イオン強度: 50 / pH: 5.5 / : 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
Sparky3.1Goddardchemical shift assignment
Sparky3.1Goddardpeak picking
TALOSTALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
TALOSTALOS+Cornilescu, Delaglio and Bax構造決定
TALOSTALOS+Linge, O'Donoghue and Nilgesデータ解析
TALOSTALOS+Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
TALOSTALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
TALOSTALOS+Cornilescu, Delaglio and Bax構造決定
TALOSTALOS+Linge, O'Donoghue and Nilgesデータ解析
TALOSTALOS+Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1384 / NOE intraresidue total count: 526 / NOE long range total count: 222 / NOE medium range total count: 154 / NOE sequential total count: 407 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 67 / Protein psi angle constraints total count: 67
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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