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万見
- PDB-2n29: Solution-state NMR structure of Vpu cytoplasmic domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n29
タイトルSolution-state NMR structure of Vpu cytoplasmic domain
要素Protein Vpu
キーワードVIRAL PROTEIN / alpha helix
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis and processing of ENV and VPU / receptor catabolic process / CD4 receptor binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs ...Synthesis and processing of ENV and VPU / receptor catabolic process / CD4 receptor binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / viral release from host cell / host cell membrane / Binding and entry of HIV virion / monoatomic cation channel activity / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / membrane
類似検索 - 分子機能
Vpu protein / Vpu protein cytoplasmic domain superfamily / Vpu protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Vpu / Protein Vpu
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Zhang, H. / Lin, E.C. / Tian, Y. / Das, B.B. / Opella, S.J.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2015
タイトル: Structural determination of virus protein U from HIV-1 by NMR in membrane environments.
著者: Zhang, H. / Lin, E.C. / Das, B.B. / Tian, Y. / Opella, S.J.
履歴
登録2015年5月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月14日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Vpu


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,2661
ポリマ－6,2661
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein Vpu / U ORF protein / Viral protein U


分子量: 6265.957 Da / 分子数: 1 / 断片: cytoplasmic domain (UNP residues 28-81) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: vpu / プラスミド: pET31b+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P69700, UniProt: P05919*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1212D 15N/1N HSQC
1312D 15N/1N HSQCIPAP
2413D HNCA
2513D (H)CC(CO)NH
2613D CC(CO)NH
2713D 15N/13C'/13C
2813D HNCO
2913D HN(CA)CB

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM [U-100% 15N] Vpu Cytoplasmic domain, 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Vpu Cytoplasmic domain, 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMVpu Cytoplasmic domain-1[U-100% 15N]1
0.5 mMVpu Cytoplasmic domain-2[U-100% 13C; U-100% 15N]1
試料状態イオン強度: 5 / pH: 4 / 圧: 1 atm / 温度: 323 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software名称: CNS / 開発者: Brunger, A.T. et.al. / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE ANI COORDINATES HAVE BEEN INCLUDED IN THE RESTRAINT FILE. THE ANI Z AXIS SPECIFIES THE DIRECTION OF THE NORMAL TO THE PLANE OF THE LIPID BILAYER MEMBRANE.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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