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万見
- PDB-2n03: Solution NMR Structure plectin repeat domain 6 (4403-4606) of Ple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n03
タイトルSolution NMR Structure plectin repeat domain 6 (4403-4606) of Plectin from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target HR6354E
要素Plectin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / cytoskeletal-linker protein / PSI-BIOLOGY / NESG / Structural Genomics / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / skeletal myofibril assembly / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / intermediate filament organization / : ...protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / skeletal myofibril assembly / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / leukocyte migration involved in immune response / intermediate filament organization / : / intermediate filament cytoskeleton organization / regulation of vascular permeability / dystroglycan binding / cellular response to hydrostatic pressure / fibroblast migration / costamere / T cell chemotaxis / cellular response to fluid shear stress / peripheral nervous system myelin maintenance / cardiac muscle cell development / adherens junction organization / myoblast differentiation / intermediate filament cytoskeleton / response to food / structural constituent of muscle / ankyrin binding / intermediate filament / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / sarcomere organization / nucleus organization / keratinocyte development / transmission of nerve impulse / brush border / sarcoplasm / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / establishment of skin barrier / skeletal muscle fiber development / respiratory electron transport chain / mitochondrion organization / wound healing / cell morphogenesis / protein localization / multicellular organism growth / structural constituent of cytoskeleton / sarcolemma / Z disc / cellular response to mechanical stimulus / : / actin filament binding / myelin sheath / gene expression / mitochondrial outer membrane / cadherin binding / axon / focal adhesion / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / extracellular exosome / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
beta-hairpin-alpha-hairpin repeat / Plakin repeat / : / Spectrin-like repeat / Spectrin repeat / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat ...beta-hairpin-alpha-hairpin repeat / Plakin repeat / : / Spectrin-like repeat / Spectrin repeat / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain / Plectin repeat / Plakin / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, distance geometry
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Pulavarti, S. / Eletsky, A. / Huang, Y. / Janjua, H. / Xiao, R. / Acton, T. / Everett, J. / Montelione, G. / Szyperski, T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR Structure plectin repeat domain 6 (4403-4606) of Plectin from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target HR6354E
著者: Pulavarti, S. / Eletsky, A. / Huang, Y. / Janjua, H. / Xiao, R. / Acton, T. / Everett, J. / Montelione, G. / Szyperski, T.
履歴
登録2015年3月4日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7641
ポリマ－23,7641
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Plectin / PCN / PLTN / Hemidesmosomal protein 1 / HD1 / Plectin-1


分子量: 23764.014 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 4403-4606 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLEC, PLEC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): bl21(de3)magic / 参照: UniProt: Q15149

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC aliphatic
1322D 1H-13C HSQC aromatic
1413D TROSY-HNCO
1513D TROSY-HNCA
1613D TROSY-HN(CO)CA
1713D TROSY-HN(CA)CB
1813D HMCM[CG]CBCA
1913D HMCMCBCA
11013D [H]-NOESY-[NH/CH] ( mix= 250 ms)
11113D [(H)C]-NOESY-[CH], ( mix = 250 ms)
11223D (H)CCH-COSY, aliphatic
11323D (H)CCH-TOCSY, aliphatic
11423D [H]-NOESY-[NH/CH] ( mix = 70 ms) #
11532D ct [13C,1H] HSQC (ct delay 28 ms)
11632D ct [13C,1H] HSQC (ct delay 42 ms)
11732D ct [13C,1H] HSQC (ct delay 56 ms)

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-2H; ILV-1H] protein, 20 mM MES, 100 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 10 mM DTT, 0.02 mM NaN3, 50 uM DSS, 1 ratio protease inhibitor, 90/10 % H2O/D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM MES, 100 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 10 mM DTT, 0.02 mM NaN3, 50 uM DSS, 1 ratio protease inhibitor, 90/10 % H2O/D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM MES, 100 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 10 mM DTT, 0.02 mM NaN3, 50 uM DSS, 1 ratio protease inhibitor, 90/10 % H2O/D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMprotein-1[U-100% 13C; U-100% 15N; U-2H; ILV-1H]1
20 mMMES-21
100 mMNaCl-31
5 mMCaCl2-41
10 mMDTT-51
0.02 mMNaN3-61
50 uMDSS-71
1 v/vprotease inhibitor-81
1 mMprotein-10[U-100% 13C; U-100% 15N]2
20 mMMES-112
100 mMNaCl-122
5 mMCaCl2-132
10 mMDTT-142
0.02 mMNaN3-152
50 uMDSS-162
1 v/vprotease inhibitor-172
1 mMprotein-19[U-5% 13C; U-100% 15N]3
20 mMMES-203
100 mMNaCl-213
5 mMCaCl2-223
10 mMDTT-233
0.02 mMNaN3-243
50 uMDSS-253
1 v/vprotease inhibitor-263
試料状態イオン強度: 100 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA7501
Varian DDR2VarianDDR26002
Bruker AMXBrukerAMX9003

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解析

NMR software
名称開発者分類
AutoAssignHuang, Tejero, Powers and Montelioneデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxdihedral angles
Rosetta(rosetta) -baker david精密化
CARAKeller and Wuthrichデータ解析
PROSAGuntertdata processing
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, distance geometry / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2914 / NOE intraresidue total count: 373 / NOE long range total count: 880 / NOE medium range total count: 918 / NOE sequential total count: 743 / Protein chi angle constraints total count: 30 / Protein phi angle constraints total count: 111 / Protein psi angle constraints total count: 110
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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