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- PDB-2mzp: Structure and dynamics of the acidosis-resistant a162H mutant of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mzp
タイトルStructure and dynamics of the acidosis-resistant a162H mutant of the switch region of troponin I bound to the regulatory domain of troponin C
要素
  • Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
  • Troponin I, cardiac muscle
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / contraction regulation / contraction enhancenment / troponin / acidosis / Ca2+ binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac myofibril / cardiac Troponin complex / troponin complex / regulation of muscle contraction ...regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac myofibril / cardiac Troponin complex / troponin complex / regulation of muscle contraction / regulation of smooth muscle contraction / negative regulation of ATP-dependent activity / transition between fast and slow fiber / Striated Muscle Contraction / muscle filament sliding / response to metal ion / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / heart contraction / troponin I binding / skeletal muscle contraction / vasculogenesis / calcium channel inhibitor activity / cardiac muscle contraction / Ion homeostasis / sarcomere / intracellular calcium ion homeostasis / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / heart development / actin binding / protein domain specific binding / calcium ion binding / protein kinase binding / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF-hand domain pair / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif ...Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF-hand domain pair / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Troponin I, cardiac muscle / Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Pineda Sanabria, S.E. / Robertson, I.M. / Sykes, B.D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Structure and Dynamics of the Acidosis-Resistant A162H Mutant of the Switch Region of Troponin I Bound to the Regulatory Domain of Troponin C.
著者: Pineda-Sanabria, S.E. / Robertson, I.M. / Sykes, B.D.
履歴
登録2015年2月20日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月1日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
I: Troponin I, cardiac muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1833
ポリマ－13,1432
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area9020 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / TN-C


分子量: 10070.304 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-89 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNC1, TNNC / プラスミド: pET3a-cNTnC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63316
#2: タンパク質・ペプチド Troponin I, cardiac muscle / Cardiac troponin I


分子量: 3072.637 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 145-171 / Mutation: A162H / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19429
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: THE RELAXATION DATA WAS OBTAINED USING A CHIMERA PROTEIN THAT CONTAINS THE ACIDOSIS-RESISTANT A162H MUTANT OF THE SWITCH REGION OF TROPONIN I ATTACHED TO THE REGULATORY DOMAIN OF TROPONIN C ...詳細: THE RELAXATION DATA WAS OBTAINED USING A CHIMERA PROTEIN THAT CONTAINS THE ACIDOSIS-RESISTANT A162H MUTANT OF THE SWITCH REGION OF TROPONIN I ATTACHED TO THE REGULATORY DOMAIN OF TROPONIN C THROUGH A FLEXIBLE LINKER. SEE PINEDA-SANABRIA ET AL (2014) ACS CHEM. BIOL. 9, 2121-2130 FOR REFERENCE.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D HN(CA)CB
1323D CBCA(CO)NH
1422D 1H-13C HSQC
1523D H(CCO)NH
1623D C(CO)NH
1713D HNHA
1813D 1H-15N NOESY
1933D 1H-13C NOESY aliphatic
11042D DQF-COSY
11142D 1H-1H NOESY
11242D 1H-1H COSY
113313C-15N filtered TOCSY
114313C-15N filtered NOESY
1153Chmqcnoesy-Cfilt

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8-1 mM [U-15N] cNTnC, 3.2-4 mM cTnIA162H, 10 mM Calcium, 10 mM imidazole, 0.25 mM [U-2H] DSS, 10 mM DTT, 100 mM Potassium chloride, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.8-1 mM [U-13C; U-15N] cNTnC, 3.2-4 mM cTnIA162H, 10 mM Calcium, 10 mM imidazole, 0.25 mM [U-2H] DSS, 10 mM DTT, 100 mM Potassium chloride, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.8-1 mM [U-13C; U-15N] cNTnC, 3.2-4 mM cTnIA162H, 10 mM Calcium, 10 mM imidazole, 0.25 mM [U-2H] DSS, 10 mM DTT, 100 mM Potassium chloride, 100% D2O100% D2O
40.8-1 mM [U-15N] cNTnC, 3.2-4 mM cTnIA162H, 10 mM Calcium, 10 mM imidazole, 0.25 mM [U-2H] DSS, 10 mM DTT, 100 mM Potassium chloride, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMcNTnC-1[U-15N]0.8-11
mMcTnIA162H-23.2-41
10 mMCalcium-31
10 mMimidazole-41
0.25 mMDSS-5[U-2H]1
10 mMDTT-61
100 mMPotassium chloride-71
mMcNTnC-8[U-13C; U-15N]0.8-12
mMcTnIA162H-93.2-42
10 mMCalcium-102
10 mMimidazole-112
0.25 mMDSS-12[U-2H]2
10 mMDTT-132
100 mMPotassium chloride-142
mMcNTnC-15[U-13C; U-15N]0.8-13
mMcTnIA162H-163.2-43
10 mMCalcium-173
10 mMimidazole-183
0.25 mMDSS-19[U-2H]3
10 mMDTT-203
100 mMPotassium chloride-213
mMcNTnC-22[U-15N]0.8-14
mMcTnIA162H-233.2-44
10 mMCalcium-244
10 mMimidazole-254
0.25 mMDSS-26[U-2H]4
10 mMDTT-274
100 mMPotassium chloride-284
試料状態イオン強度: 0.12 / pH: 6.1 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Varian INOVAVarianINOVA8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VnmrJVariancollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJ8.2.33Johnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJ8.2.33Johnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRViewJ8.2.33Johnson, One Moon Scientificpeak picking
X-PLOR NIH2.35Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.35Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
PSVS1.5Bhattacharya and Montelione構造検証
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1282 / NOE intraresidue total count: 631 / NOE medium range total count: 303 / NOE sequential total count: 348
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.5 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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